enzyme protéolytique, également appelée protéase, protéinase ou peptidase, n’importe laquelle d’un groupe d’enzymes qui cassent les molécules à chaîne longue des protéines en fragments plus courts (peptides) et éventuellement en leurs composants, les acides aminés. Les enzymes protéolytiques sont présentes dans les bactéries, les archées, certains types d’algues, certains virus et les plantes; elles sont toutefois plus abondantes chez les animaux.,

Il existe différents types d’enzymes protéolytiques, qui sont classées en fonction des sites où elles catalysent le clivage des protéines. Les deux principaux groupes sont les exopeptidases, qui ciblent les extrémités terminales des protéines, et les endopeptidases, qui ciblent les sites à l’intérieur des protéines. Les Endopeptidases utilisent divers mécanismes catalytiques; dans ce groupe se trouvent les endopeptidases aspartiques, les endopeptidases cystéines, les endopeptidases glutamiques, les métalloendopeptidases, les endopeptidases sérines et les endopeptidases thréonines., Le terme oligopeptidase est réservé aux enzymes qui agissent spécifiquement sur les peptides.

parmi les enzymes protéolytiques les plus connues figurent celles qui résident dans le tube digestif. Dans l’estomac, les matériaux protéiques sont attaqués initialement par une endopeptidase gastrique connue sous le nom de pepsine. Lorsque le matériau protéique est transmis à l’intestin grêle, les protéines, qui ne sont que partiellement digérées dans l’estomac, sont en outre attaquées par des enzymes protéolytiques sécrétées par le pancréas. Ces enzymes sont libérées dans l’intestin grêle des précurseurs inactifs produits par les cellules acineuses du pancréas., Les précurseurs sont appelés trypsinogène, chymotrypsinogène, proélastase et procarboxypeptidase. Le trypsinogène est transformé en une endopeptidase appelée trypsine par une enzyme (entérokinase) sécrétée par les parois de l’intestin grêle. La trypsine active ensuite les précurseurs de la chymotrypsine, de l’élastase et de la carboxypeptidase. Lorsque les enzymes pancréatiques sont activés dans l’intestin, ils convertir les protéines en acides aminés libres, qui sont facilement absorbés par les cellules de la paroi intestinale., Le pancréas produit également une protéine appelée inhibiteur de trypsine sécrétoire pancréatique, qui se lie à la trypsine et bloque son activité. On pense que de cette manière, le pancréas se protège de l’autodigestion.