enzima proteolítica

enzima proteolítica, también llamada proteasa, proteinasa o peptidasa, cualquiera de un grupo de enzimas que rompen las moléculas largas en forma de cadena de proteínas en fragmentos más cortos (péptidos) y, finalmente, en sus componentes, aminoácidos. Las enzimas proteolíticas están presentes en bacterias, arqueas, ciertos tipos de algas, algunos virus y plantas; sin embargo, son más abundantes en animales.,

Existen diferentes tipos de enzimas proteolíticas, que se clasifican según los sitios en los que catalizan la escisión de proteínas. Los dos grupos principales son las exopeptidasas, que se dirigen a los extremos terminales de las proteínas, y las endopeptidasas, que se dirigen a los sitios dentro de las proteínas. Las endopeptidasas emplean varios mecanismos catalíticos; dentro de este grupo están las endopeptidasas aspárticas, cisteína endopeptidasas, endopeptidasas glutámicas, metaloendopeptidasas, serina endopeptidasas y treonina endopeptidasas., El término oligopeptidasa se reserva para aquellas enzimas que actúan específicamente sobre péptidos.

entre las enzimas proteolíticas más conocidas están las que residen en el tracto digestivo. En el estómago, los materiales proteicos son atacados inicialmente por una endopeptidasa gástrica conocida como pepsina. Cuando el material proteico pasa al intestino delgado, las proteínas, que solo se digieren parcialmente en el estómago, son atacadas por enzimas proteolíticas secretadas por el páncreas. Estas enzimas se liberan en el intestino delgado a partir de precursores inactivos producidos por las células acinares en el páncreas., Los precursores se llaman tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidasa. El tripsinógeno se transforma en una endopeptidasa llamada tripsina por una enzima (enterocinasa) secretada desde las paredes del intestino delgado. La tripsina activa los precursores de la quimotripsina, la elastasa y la carboxipeptidasa. Cuando las enzimas pancreáticas se activan en el intestino, convierten las proteínas en aminoácidos libres, que son fácilmente absorbidos por las células de la pared intestinal., El páncreas también produce una proteína llamada inhibidor de la tripsina secretora pancreática, que se une a la tripsina y bloquea su actividad. Se cree que de esta manera el páncreas se protege de la autodigestión.

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