タンパク質分解酵素は、プロテアーゼ、プロテイナーゼ、またはペプチダーゼとも呼ばれ、タンパク質の長鎖状分子を短い断片（ペプチド）に分解し、最終的にはそれらの成分、アミノ酸に分解する酵素のグループのいずれかである。 タンパク質分解酵素は、細菌、古細菌、特定の種類の藻類、いくつかのウイルス、および植物に存在するが、それらは動物において最も豊富である。,

タンパク質分解酵素にはさまざまな種類があり、タンパク質の切断を触媒する部位に応じて分類されます。 二つの主要なグループは、タンパク質の末端末端を標的とするエキソペプチダーゼと、タンパク質内の部位を標的とするエンドペプチダーゼである。 エンドペプチダーゼは様々な触媒機構を用いており、このグループにはアスパラギン酸エンドペプチダーゼ、システインエンドペプチダーゼ、グルタミン酸エンドペプチダーゼ、メタロエンドペプチダーゼ、セリンエンドペプチダーゼ、スレオニンエンドペプチダーゼがある。, タームoligopeptidaseはペプチッドでとりわけ機能するそれらの酵素のために予約です。

最もよく知られているタンパク質分解酵素の中には、消化管に存在するものがある。 胃では、蛋白質材料はペプシンとして知られている胃のendopeptidaseによって最初に攻撃されます。 タンパク質材料が小腸に渡されると、胃で部分的にしか消化されないタンパク質は、膵臓によって分泌されるタンパク質分解酵素によってさらに これらの酵素は、膵臓の腺房細胞によって産生される不活性前駆体から小腸で遊離される。, 前駆体はトリプシノーゲン，キモトリプシノーゲン，プロエラスターゼ，プロカルボキシペプチダーゼと呼ばれる。 トリプシノーゲンは、小腸の壁から分泌される酵素（エンテロキナーゼ）によってトリプシンと呼ばれるエンドペプチダーゼに変換される。 トリプシンはそれからキモトリプシン、エラスターゼおよびカルボキシペプチダーゼの前駆物質を活動化させます。 膵臓酵素が腸内で活性化されると、タンパク質を遊離アミノ酸に変換し、腸壁の細胞に容易に吸収されます。, 膵臓はまたトリプシンに結合し、活動を妨げる膵臓の分泌のトリプシンの抑制剤と呼出される蛋白質を作り出します。 このようにして、膵臓は自己消化から自分自身を保護すると考えられている。