Enzima proteolitico, chiamato anche proteasi, proteinasi o peptidasi, uno qualsiasi di un gruppo di enzimi che rompono le lunghe molecole a catena delle proteine in frammenti più brevi (peptidi) e alla fine nei loro componenti, aminoacidi. Gli enzimi proteolitici sono presenti nei batteri, archaea, alcuni tipi di alghe, alcuni virus e piante; sono più abbondanti, tuttavia, negli animali.,
Esistono diversi tipi di enzimi proteolitici, che sono classificati in base ai siti in cui catalizzano la scissione delle proteine. I due gruppi principali sono le esopeptidasi, che mirano alle estremità terminali delle proteine, e le endopeptidasi, che mirano ai siti all’interno delle proteine. Le endopeptidasi impiegano vari meccanismi catalitici; all’interno di questo gruppo sono le endopeptidasi aspartiche, le endopeptidasi della cisteina, le endopeptidasi glutammiche, le metalloendopeptidasi, le endopeptidasi della serina e le endopeptidasi della treonina., Il termine oligopeptidasi è riservato a quegli enzimi che agiscono specificamente sui peptidi.
Tra gli enzimi proteolitici più noti ci sono quelli che risiedono nel tratto digestivo. Nello stomaco, i materiali proteici vengono attaccati inizialmente da un’endopeptidasi gastrica nota come pepsina. Quando il materiale proteico viene passato all’intestino tenue, le proteine, che sono solo parzialmente digerite nello stomaco, vengono ulteriormente attaccate dagli enzimi proteolitici secreti dal pancreas. Questi enzimi sono liberati nell’intestino tenue dai precursori inattivi prodotti dalle cellule acinari nel pancreas., I precursori sono chiamati tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi e procarbossipeptidasi. Il tripsinogeno viene trasformato in un’endopeptidasi chiamata tripsina da un enzima (enterochinasi) secreto dalle pareti dell’intestino tenue. La tripsina attiva quindi i precursori della chimotripsina, dell’elastasi e della carbossipeptidasi. Quando gli enzimi pancreatici si attivano nell’intestino, convertono le proteine in amminoacidi liberi, che sono facilmente assorbiti dalle cellule della parete intestinale., Il pancreas produce anche una proteina chiamata inibitore della tripsina secretoria pancreatica, che si lega alla tripsina e blocca la sua attività. Si pensa che in questo modo il pancreas si protegga dall’autodigestione.