objectifs D’apprentissage
à la fin de cette section, vous pourrez:
- décrire les principes du transport de l’oxygène
- décrire la structure de l’hémoglobine
- comparer et contraster l’hémoglobine fœtale et adulte
- décrire les principes l’activité majeure dans les poumons est le processus de respiration, le processus d’échange de gaz., La fonction de la respiration est de fournir de l’oxygène aux cellules du corps pendant la respiration cellulaire et d’éliminer du corps le dioxyde de carbone, un déchet de la respiration cellulaire. Pour que l’échange d’oxygène et de dioxyde de carbone se produise, les deux gaz doivent être transportés entre les sites de respiration externe et interne. Bien que le dioxyde de carbone soit plus soluble que l’oxygène dans le sang, les deux gaz nécessitent un système de transport spécialisé pour que la majorité des molécules de gaz soient déplacées entre les poumons et d’autres tissus.,
le Transport de l’Oxygène dans le Sang
la Figure 1. L’hémoglobine se compose de quatre sous-unités, chacune contenant une molécule de fer.
Même si de l’oxygène est transporté par le sang, vous pouvez vous rappeler que l’oxygène n’est pas très soluble dans les liquides. Une petite quantité d’oxygène se dissout dans le sang et est transportée dans la circulation sanguine, mais elle ne représente qu’environ 1,5% de la quantité totale., La majorité des molécules d’oxygène sont transportées des poumons vers les tissus du corps par un système de transport spécialisé, qui repose sur l’érythrocyte—le globule rouge. Les érythrocytes contiennent une métalloprotéine, l’hémoglobine, qui sert à lier les molécules d’oxygène à l’érythrocyte (Figure 1). L’hème est la partie de l’hémoglobine qui contient du fer, et c’est l’hème qui lie l’oxygène. Un érythrocyte contient quatre ions de fer, et à cause de cela, chaque érythrocyte est capable de transporter jusqu’à quatre molécules d’oxygène., Comme l’oxygène diffuse à travers la membrane respiratoire de l’Alvéole au capillaire, il diffuse également dans le globule rouge et est lié par l’hémoglobine. La réaction chimique réversible suivante décrit la production du produit final, l’oxyhémoglobine (Hb–O2), qui se forme lorsque l’oxygène se lie à l’hémoglobine. L’oxyhémoglobine est une molécule de couleur rouge vif qui contribue à la couleur rouge vif du sang oxygéné.
Hb + O2 ↔ Hb − O2
dans cette formule, Hb représente l’hémoglobine réduite, c’est-à-dire l’hémoglobine qui n’a pas d’oxygène lié à elle., Il y a plusieurs facteurs impliqués dans la facilité avec laquelle l’hème se lie et se dissocie de l’oxygène, ce qui sera discuté dans les sections suivantes.
fonction de L’hémoglobine
L’hémoglobine est composée de sous-unités, une structure protéique appelée structure quaternaire. Chacune des quatre sous-unités qui composent l’hémoglobine est disposée de manière annulaire, avec un atome de fer lié de manière covalente à l’hème au centre de chaque sous-unité. La liaison de la première molécule d’oxygène provoque un changement de conformation de l’hémoglobine qui permet à la deuxième molécule d’oxygène pour lier plus facilement., Comme chaque molécule d’oxygène est liée, elle facilite encore la liaison de la molécule suivante, jusqu’à ce que les quatre sites de l’hème soient occupés par l’oxygène. Le contraire se produit également: après que la première molécule d’oxygène se dissocie et soit « déposée” au niveau des tissus, la molécule d’oxygène suivante se dissocie plus facilement. Lorsque les quatre sites de l’hème sont occupés, l’hémoglobine est dite saturée. Lorsqu’un à trois sites héminiques sont occupés, l’hémoglobine est dite partiellement saturée., Par conséquent, en considérant le sang dans son ensemble, le pourcentage des unités héminiques disponibles qui sont liées à l’oxygène à un moment donné est appelé saturation de l’hémoglobine. La saturation en hémoglobine de 100% signifie que chaque unité hémique dans tous les érythrocytes du corps est liée à l’oxygène. Chez une personne en bonne santé avec des taux d’hémoglobine normaux, la saturation en hémoglobine varie généralement de 95 à 99%.
l’Oxygène de Dissociation de l’Hémoglobine
la pression Partielle est un aspect important de la liaison de l’oxygène et de la dissociation de l’hème., Une courbe de dissociation oxygène–hémoglobine est un graphique qui décrit la relation entre la pression partielle et la liaison de l’oxygène à l’hème et sa dissociation ultérieure de l’hème (Figure 2). Rappelez-vous que les gaz se déplacent d’une zone de pression partielle plus élevée à une zone de pression partielle plus faible. En outre, l’affinité d’une molécule d’oxygène pour l’hème augmente à mesure que plus de molécules d’oxygène sont liés. Par conséquent, dans la courbe de saturation oxygène–hémoglobine, à mesure que la pression partielle de l’oxygène augmente, un nombre proportionnellement plus grand de molécules d’oxygène sont liées par l’hème., Sans surprise, la courbe de saturation/dissociation oxygène–hémoglobine montre également que plus la pression partielle de l’oxygène est faible, moins les molécules d’oxygène sont liées à l’hème. En conséquence, la pression partielle de l’oxygène joue un rôle majeur dans la détermination du degré de liaison de l’oxygène à l’hème sur le site de la membrane respiratoire, ainsi que le degré de dissociation de l’oxygène de l’hème sur le site des tissus de l’organisme.
la Figure 2., Ces trois graphiques montrent (a) la relation entre la pression partielle de l’oxygène et la saturation de l’hémoglobine, (b) l’effet du pH sur la courbe de dissociation oxygène–hémoglobine et (c) l’effet de la température sur la courbe de dissociation oxygène–hémoglobine.
Les mécanismes à l’origine de la courbe de saturation / dissociation oxygène–hémoglobine servent également de mécanismes de contrôle automatique qui régulent la quantité d’oxygène fournie aux différents tissus du corps. Ceci est important car certains tissus ont un taux métabolique plus élevé que d’autres., Les tissus très actifs, tels que les muscles, utilisent rapidement l’oxygène pour produire de l’ATP, abaissant la pression partielle d’oxygène dans le tissu à environ 20 mm Hg. La pression partielle d’oxygène à l’intérieur des capillaires est d’environ 100 mm Hg, de sorte que la différence entre les deux devient assez élevée, environ 80 mm Hg. En conséquence, un plus grand nombre de molécules d’oxygène se dissocient de l’hémoglobine et pénètrent dans les tissus. L’inverse est vrai des tissus, tels que les adipeux (graisse corporelle), qui ont des taux métaboliques plus faibles., Parce que moins d’oxygène est utilisé par ces cellules, la pression partielle de l’oxygène dans ces tissus reste relativement élevée, ce qui entraîne moins de molécules d’oxygène se dissociant de l’hémoglobine et entrant dans le liquide interstitiel tissulaire. Bien que le sang veineux soit dit désoxygéné, un peu d’oxygène est toujours lié à l’hémoglobine dans ses globules rouges. Cela fournit une réserve d’oxygène qui peut être utilisée lorsque les tissus demandent soudainement plus d’oxygène.
des facteurs autres que la pression partielle affectent également la courbe de saturation / dissociation oxygène–hémoglobine., Par exemple, une température plus élevée favorise la dissociation plus rapide de l’hémoglobine et de l’oxygène, tandis qu’une température plus basse inhibe la dissociation (voir Figure 2b). Cependant, le corps humain régule étroitement la température, de sorte que ce facteur peut ne pas affecter les échanges gazeux dans tout le corps. L’exception à cela est dans les tissus très actifs, qui peuvent libérer une plus grande quantité d’énergie que celle dégagée sous forme de chaleur. En conséquence, l’oxygène se dissocie facilement de l’hémoglobine, qui est un mécanisme qui aide à fournir aux tissus actifs plus d’oxygène.,
certaines hormones, telles que les androgènes, l’épinéphrine, les hormones thyroïdiennes et l’hormone de croissance, peuvent affecter la courbe de saturation / dissociation oxygène–hémoglobine en stimulant la production d’un composé appelé 2,3-bisphosphoglycérate (BPG) par les érythrocytes. Le BPG est un sous-produit de la glycolyse. Parce que les érythrocytes ne contiennent pas de mitochondries, la glycolyse est la seule méthode par laquelle ces cellules produisent de l’ATP. BPG favorise la dissociation de l’oxygène de l’hémoglobine. Par conséquent, plus la concentration de BPG est élevée, plus l’oxygène se dissocie facilement de l’hémoglobine, malgré sa pression partielle.,
le pH du sang est un autre facteur qui influence la courbe de saturation/dissociation oxygène–hémoglobine (voir Figure 2). L’effet Bohr est un phénomène qui découle de la relation entre le pH et l’affinité de l’oxygène pour l’hémoglobine: un pH plus faible et plus acide favorise la dissociation de l’oxygène de l’hémoglobine. En revanche, un pH plus élevé, ou plus basique, inhibe la dissociation de l’oxygène de l’hémoglobine. Plus la quantité de dioxyde de carbone dans le sang est élevée, plus il y a de molécules à convertir, ce qui génère des ions hydrogène et abaisse ainsi le pH sanguin., En outre, le pH sanguin peut devenir plus acide lorsque certains sous-produits du métabolisme cellulaire, tels que l’acide lactique, l’acide carbonique et le dioxyde de carbone, sont libérés dans la circulation sanguine.
hémoglobine du fœtus
le fœtus a sa propre circulation avec ses propres érythrocytes; cependant, il dépend de la mère pour l’oxygène. Le sang est fourni au fœtus par le cordon ombilical, qui est relié au placenta et séparé du sang maternel par le chorion. Le mécanisme d’échange gazeux au niveau du chorion est similaire à l’échange gazeux au niveau de la membrane respiratoire., Cependant, la pression partielle d’oxygène est plus faible dans le sang maternel dans le placenta, à environ 35 à 50 mm Hg, que dans le sang artériel maternel. La différence de pression partielle entre le sang maternel et le sang fœtal n’est pas grande, car la pression partielle d’oxygène dans le sang fœtal au placenta est d’environ 20 mm Hg. Par conséquent, il n’y a pas autant de diffusion de l’oxygène dans l’approvisionnement en sang fœtal. L’hémoglobine du fœtus surmonte ce problème en ayant une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine maternelle (Figure 3)., L’hémoglobine fœtale et adulte a quatre sous-unités, mais deux des sous-unités de l’hémoglobine fœtale ont une structure différente qui fait que l’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine adulte.
la Figure 3. Courbes de Dissociation oxygène-hémoglobine chez le fœtus et L’adulte. L’hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine adulte.
transport du dioxyde de carbone dans le sang
Le dioxyde de carbone est transporté par trois mécanismes principaux., Le premier mécanisme de transport du dioxyde de carbone est le plasma sanguin, car certaines molécules de dioxyde de carbone se dissolvent dans le sang. Le deuxième mécanisme est le transport sous forme de bicarbonate (HCO3–), qui se dissout également dans le plasma. Le troisième mécanisme de transport du dioxyde de carbone est similaire au transport de l’oxygène par les érythrocytes.
dioxyde de carbone dissous
bien que le dioxyde de carbone ne soit pas considéré comme hautement soluble dans le sang, une petite fraction—environ 7 à 10%—du dioxyde de carbone qui se diffuse dans le sang à partir des tissus se dissout dans le plasma., Le dioxyde de carbone dissous se déplace ensuite dans la circulation sanguine et lorsque le sang atteint les capillaires pulmonaires, le dioxyde de carbone dissous diffuse à travers la membrane respiratoire dans les alvéoles, où il est ensuite expiré pendant la ventilation pulmonaire.
tampon de Bicarbonate
Une grande fraction—environ 70 pour cent—des molécules de dioxyde de carbone qui diffusent dans le sang est transportée vers les poumons sous forme de bicarbonate. La plupart du bicarbonate est produit dans les érythrocytes après la diffusion du dioxyde de carbone dans les capillaires, puis dans les globules rouges., L’anhydrase carbonique (CA) provoque la formation d’acide carbonique (H2CO3) par le dioxyde de carbone et l’eau, qui se dissocie en deux ions: le bicarbonate (HCO3–) et l’hydrogène (H+). La formule suivante illustre cette réaction:
\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}
Le Bicarbonate a tendance à s’accumuler dans les érythrocytes, de sorte qu’il y a une plus grande concentration de bicarbonate dans les érythrocytes que dans le plasma sanguin environnant., En conséquence, une partie du bicarbonate quittera les érythrocytes et descendra son gradient de concentration
dans le plasma en échange d’ions chlorure (Cl–). Ce phénomène est appelé le décalage de chlorure et se produit parce qu’en échangeant un ion négatif contre un autre ion négatif, ni la charge électrique des érythrocytes ni celle du sang ne sont altérées.
au niveau des capillaires pulmonaires, la réaction chimique qui a produit le bicarbonate (illustré ci-dessus) est inversée, et le dioxyde de carbone et l’eau sont les produits., Une grande partie du bicarbonate dans le plasma réintègre les érythrocytes en échange d’ions chlorure. Les ions hydrogène et les ions bicarbonate se rejoignent pour former de l’acide carbonique, qui est converti en dioxyde de carbone et en eau par l’anhydrase carbonique. Le dioxyde de carbone se diffuse hors des érythrocytes et dans le plasma, où il peut diffuser davantage à travers la membrane respiratoire dans les alvéoles pour être expiré pendant la ventilation pulmonaire.
Carbaminohémoglobine
environ 20% du dioxyde de carbone est lié par l’hémoglobine et transporté vers les poumons., Le dioxyde de carbone ne se lie pas au fer comme le fait l’oxygène; au lieu de cela, le dioxyde de carbone se lie à des fractions d’acides aminés sur les parties globines de l’hémoglobine pour former de la carbaminohémoglobine, qui se forme lorsque l’hémoglobine et le dioxyde de carbone se lient. Lorsque l’hémoglobine ne transporte pas d’oxygène, elle a tendance à avoir un ton bleu-violet, créant la couleur marron plus foncée typique du sang désoxygéné., La formule suivante illustre cette réaction réversible:
\text{CO}_2+\text{HB}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2
semblable au transport de l’oxygène par l’hème, la liaison et la dissociation du dioxyde de carbone vers et depuis l’hémoglobine dépendent de la pression partielle du dioxyde de carbone. Parce que le dioxyde de carbone est libéré des poumons, le sang qui quitte les poumons et atteint les tissus corporels a une pression partielle de dioxyde de carbone inférieure à celle que l’on trouve dans les tissus., En conséquence, le dioxyde de carbone quitte les tissus en raison de sa pression partielle plus élevée, pénètre dans le sang, puis se déplace dans les globules rouges, se liant à l’hémoglobine. En revanche, dans les capillaires pulmonaires, la pression partielle de dioxyde de carbone est élevée par rapport aux alvéoles. En conséquence, le dioxyde de carbone se dissocie facilement de l’hémoglobine et se diffuse à travers la membrane respiratoire dans l’air.,
en plus de la pression partielle du dioxyde de carbone, la saturation en oxygène de l’hémoglobine et la pression partielle de l’oxygène dans le sang influencent également l’affinité de l’hémoglobine pour le dioxyde de carbone. L’effet Haldane est un phénomène qui résulte de la relation entre la pression partielle de l’oxygène et l’affinité de l’hémoglobine pour le dioxyde de carbone. L’hémoglobine saturée d’oxygène ne lie pas facilement le dioxyde de carbone. Cependant, lorsque l’oxygène n’est pas lié à l’hème et que la pression partielle de l’oxygène est faible, l’hémoglobine se lie facilement au dioxyde de carbone.,
question pratique
Regardez cette vidéo pour voir le transport de l’oxygène des poumons vers les tissus. Pourquoi le sang oxygéné est-il rouge vif, alors que le sang désoxygéné a tendance à être plus violet?
Afficher la RéponseChapitre
l’Oxygène est principalement transporté par le sang par les érythrocytes., Ces cellules contiennent une métalloprotéine appelée hémoglobine, qui est composée de quatre sous-unités avec une structure en forme d’anneau. Chaque sous-unité contient un atome de fer lié à une molécule d’hème. L’hème lie l’oxygène de sorte que chaque molécule d’hémoglobine puisse lier jusqu’à quatre molécules d’oxygène. Lorsque toutes les unités de l’hème dans le sang sont liées à l’oxygène, l’hémoglobine est considérée comme saturée. L’hémoglobine est partiellement saturée lorsque seules certaines unités d’hème sont liées à l’oxygène., Une courbe de saturation/dissociation oxygène–hémoglobine est un moyen courant de décrire la relation entre la facilité avec laquelle l’oxygène se lie ou se dissocie de l’hémoglobine en fonction de la pression partielle de l’oxygène. À mesure que la pression partielle de l’oxygène augmente, plus l’hémoglobine se lie facilement à l’oxygène. En même temps, une fois qu’une molécule d’oxygène est liée par l’hémoglobine, des molécules d’oxygène supplémentaires se lient plus facilement à l’hémoglobine., D’autres facteurs tels que la température, le pH, la pression partielle du dioxyde de carbone et la concentration de 2,3-bisphosphoglycérate peuvent également améliorer ou inhiber la liaison de l’hémoglobine et de l’oxygène. L’hémoglobine fœtale a une structure différente de l’hémoglobine adulte, ce qui entraîne l’hémoglobine fœtale ayant une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine adulte.
Le dioxyde de carbone est transporté dans le sang par trois mécanismes différents: sous forme de dioxyde de carbone dissous, de bicarbonate ou de carbaminohémoglobine. Une petite partie du dioxyde de carbone reste., La plus grande quantité de dioxyde de carbone transporté est sous forme de bicarbonate, formé dans les érythrocytes. Pour cette conversion, le dioxyde de carbone est combiné avec de l’eau à l’aide d’une enzyme appelée anhydrase carbonique. Cette combinaison forme de l’acide carbonique, qui se dissocie spontanément en ions bicarbonate et hydrogène. Lorsque le bicarbonate s’accumule dans les érythrocytes, il est déplacé à travers la membrane dans le plasma en échange d’ions chlorure par un mécanisme appelé décalage du chlorure., Au niveau des capillaires pulmonaires, le bicarbonate réintègre les érythrocytes en échange d’ions chlorure, et la réaction avec l’anhydrase carbonique est inversée, recréant le dioxyde de carbone et l’eau. Le dioxyde de carbone diffuse alors hors de l’érythrocyte et à travers la membrane respiratoire dans l’air. Une quantité intermédiaire de dioxyde de carbone se lie directement à l’hémoglobine pour former de la carbaminohémoglobine. Les pressions partielles du dioxyde de carbone et de l’oxygène, ainsi que la saturation en oxygène de l’hémoglobine, influencent la facilité avec laquelle l’hémoglobine se lie au dioxyde de carbone., Moins l’hémoglobine est saturée et plus la pression partielle d’oxygène dans le sang est faible, plus l’hémoglobine se lie facilement au dioxyde de carbone. Ceci est un exemple de l’effet Haldane.
Self Check
répondez à la ou aux questions ci-dessous pour voir dans quelle mesure vous comprenez les sujets abordés dans la section précédente.
questions de pensée critique
- comparer et comparer l’hémoglobine adulte et l’hémoglobine fœtale.
- Décrire la relation entre la pression partielle de l’oxygène et de la liaison de l’oxygène à l’hémoglobine.,
- décrire trois façons dont le dioxyde de carbone peut être transporté.
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