Elektronentransportkette
Die Elektronentransportkette verwendet die Elektronen von Elektronenträgern, um einen chemischen Gradienten zu erzeugen, der zur oxidativen Phosphorylierung verwendet werden kann.,
Lernziele
Beschreiben Sie, wie sich Elektronen durch die Elektronentransportkette bewegen
Key Takeaways
Key Points
- Oxidative Phosphorylierung ist der Stoffwechselweg, bei dem Elektronen von Elektronenspendern in Redoxreaktionen auf Elektronenakzeptoren übertragen werden; Diese Reihe von Reaktionen setzt Energie frei, die zur Bildung von ATP verwendet wird.
- In der Elektronentransportkette befinden sich vier Proteinkomplexe (markierter Komplex I-IV), die an der Bewegung von Elektronen von NADH und FADH2 zu molekularem Sauerstoff beteiligt sind.,
- Der Komplex I stellt den Wasserstoffionengradienten her, indem er vier Wasserstoffionen über die Membran von der Matrix in den Intermembranraum pumpt.
- Complex II empfängt FADH2, das den Komplex I umgeht, und liefert Elektronen direkt an die Elektronentransportkette.
- Ubichinon (Q) akzeptiert die Elektronen sowohl aus Komplex I als auch aus Komplex II und liefert sie an Komplex III.
- Komplex III pumpt Protonen durch die Membran und leitet ihre Elektronen an Cytochrom c weiter, um sie zum vierten Komplex von Proteinen und Enzymen zu transportieren.,
- Complex IV reduziert Sauerstoff; Der reduzierte Sauerstoff nimmt dann zwei Wasserstoffionen aus dem umgebenden Medium auf, um Wasser herzustellen.
Schlüsselbegriffe
- Prothesengruppe: Die Nicht-Proteinkomponente eines konjugierten Proteins.
- Komplex: Eine Struktur, die aus einem zentralen Atom, Molekül oder Protein besteht, das schwach mit umgebenden Atomen, Molekülen oder Proteinen verbunden ist.
- Ubichinon: Eine lipidlösliche Substanz, die Bestandteil der Elektronentransportkette ist und Elektronen aus den Komplexen I und II aufnimmt.,
Die oxidative Phosphorylierung ist eine hocheffiziente Methode zur Herstellung großer Mengen ATP, der Grundenergieeinheit für Stoffwechselprozesse. Während dieses Prozesses werden Elektronen zwischen Molekülen ausgetauscht, wodurch ein chemischer Gradient entsteht, der die Produktion von ATP ermöglicht. Der wichtigste Teil dieses Prozesses ist die Elektronentransportkette, die mehr ATP produziert als jeder andere Teil der Zellatmung.,
Elektronentransportkette
Die Elektronentransportkette ist die letzte Komponente der aeroben Atmung und der einzige Teil des Glukosestoffwechsels, der Luftsauerstoff verwendet. Elektronentransport ist eine Reihe von Redoxreaktionen, die einem Staffellauf ähneln. Elektronen werden schnell von einer Komponente zur nächsten zum Endpunkt der Kette geleitet, wo die Elektronen molekularen Sauerstoff reduzieren und Wasser produzieren. Dieser Sauerstoffbedarf in den Endstadien der Kette ist in der Gesamtgleichung für die Zellatmung zu sehen, die sowohl Glukose als auch Sauerstoff erfordert.,
Ein Komplex ist eine Struktur, die aus einem zentralen Atom, Molekül oder Protein besteht, das schwach mit umgebenden Atomen, Molekülen oder Proteinen verbunden ist. Die Elektronentransportkette ist eine Aggregation von vier dieser Komplexe (markiert I bis IV), zusammen mit zugehörigen mobilen Elektronenträgern. Die Elektronentransportkette ist in mehreren Kopien in der inneren Mitochondrienmembran von Eukaryoten und der Plasmamembran von Prokaryoten vorhanden.,
Die Elektronentransportkette: Die Elektronentransportkette ist eine Reihe von Elektronentransportern, die in die innere Mitochondrienmembran eingebettet sind und Elektronen von NADH und FADH2 zu molekularem Sauerstoff transportieren. Dabei werden Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum gepumpt und Sauerstoff zu Wasser reduziert.
Complex I
Zu Beginn werden zwei Elektronen zum ersten Komplex an Bord von NADH getragen., Komplex I besteht aus Flavinmononukleotid (FMN) und einem Enzym, das Eisen-Schwefel (Fe-S) enthält. FMN, das aus Vitamin B2 (auch Riboflavin genannt) gewonnen wird, ist eine von mehreren Prothesengruppen oder Co-Faktoren in der Elektronentransportkette. Eine Prothesengruppe ist ein Nicht-Proteinmolekül, das für die Aktivität eines Proteins benötigt wird. Prothesengruppen können organisch oder anorganisch sein und sind Nicht-Peptidmoleküle, die an ein Protein gebunden sind, das seine Funktion erleichtert.
Prothetische Gruppen umfassen Coenzyme, die die prothetischen Gruppen von Enzymen sind., Das Enzym im Komplex I ist NADH-Dehydrogenase, ein sehr großes Protein, das 45 Aminosäureketten enthält. Komplex I kann vier Wasserstoffionen über die Membran von der Matrix in den Intermembranraum pumpen; Auf diese Weise wird der Wasserstoffionengradient zwischen den beiden durch die innere Mitochondrienmembran getrennten Kompartimenten hergestellt und aufrechterhalten.
Q und Komplex II
Komplex II empfängt direkt FADH2, das den Komplex I. Die Verbindung, die den ersten und zweiten Komplex mit dem dritten verbindet, ist Ubichinon (Q)., Das Q-Molekül ist fettlöslich und bewegt sich frei durch den hydrophoben Kern der Membran. Sobald es auf QH2 reduziert ist, liefert Ubichinon seine Elektronen an den nächsten Komplex in der Elektronentransportkette. Q empfängt die von NADH aus Komplex I abgeleiteten Elektronen und die von FADH2 aus Komplex II abgeleiteten Elektronen, einschließlich Succinatdehydrogenase. Dieses Enzym und FADH2 bilden einen kleinen Komplex, der Elektronen unter Umgehung des ersten Komplexes direkt an die Elektronentransportkette liefert., Da diese Elektronen die Protonenpumpe im ersten Komplex umgehen und somit nicht anregen, werden weniger ATP-Moleküle aus den FADH2-Elektronen hergestellt. Die Anzahl der letztendlich erhaltenen ATP-Moleküle ist direkt proportional zur Anzahl der Protonen, die über die innere Mitochondrienmembran gepumpt werden.
Komplex III
Der dritte Komplex besteht aus Cytochrom b, einem weiteren Fe-S-Protein, Rieske-Zentrum (2Fe-2S-Zentrum) und Cytochrom-c-Proteinen; Dieser Komplex wird auch Cytochrom-Oxidoreduktase genannt. Cytochrom-Proteinen haben eine prothetische Häm-Gruppe., Das Hämmolekül ähnelt dem Häm im Hämoglobin, trägt aber Elektronen, nicht Sauerstoff. Infolgedessen wird das Eisenion in seinem Kern reduziert und oxidiert, während es die Elektronen passiert, die zwischen verschiedenen Oxidationszuständen schwanken: Fe2+ (reduziert) und Fe3+ (oxidiert). Die Hämmoleküle in den Zytochromen haben aufgrund der Wirkung der verschiedenen Proteine, die sie binden, leicht unterschiedliche Eigenschaften, was jeden Komplex ausmacht. Complex III pumpt Protonen durch die Membran und leitet ihre Elektronen an Cytochrom c weiter, um sie zum vierten Komplex von Proteinen und Enzymen zu transportieren., Cytochrom c ist der Akzeptor von Elektronen von Q; Während Q jedoch Elektronenpaare trägt, kann Cytochrom c jeweils nur einen akzeptieren.
Komplex IV
Der vierte Komplex besteht aus den Cytochromproteinen c, a und a3. Dieser Komplex enthält zwei Häm-Gruppen (eine in jedem der Cytochrome a und a3) und drei Kupferionen (ein Paar CuA und ein CuB in Cytochrom a3). Die Zytochrome halten ein Sauerstoffmolekül sehr fest zwischen den Eisen-und Kupferionen, bis der Sauerstoff vollständig reduziert ist., Der reduzierte Sauerstoff nimmt dann zwei Wasserstoffionen aus dem umgebenden Medium auf, um Wasser (H2O) zu erzeugen. Die Entfernung der Wasserstoffionen aus dem System trägt auch zum Ionengradienten bei, der bei der Chemiosmose verwendet wird.