Anatomie und Physiologie II

Lernziele

Am Ende dieses Abschnitts können Sie:

  • Beschreiben Sie die Prinzipien des Sauerstofftransports
  • Beschreiben Sie die Struktur des Hämoglobins
  • Vergleichen und kontrastieren Sie fetales und adultes Hämoglobin
  • Beschreiben Sie die Prinzipien des Kohlendioxidtransports

andere Haupttätigkeit in der Lunge ist der Prozess der Atmung, der Prozess des Gasaustausches., Die Funktion der Atmung besteht darin, Sauerstoff für die Verwendung durch Körperzellen während der Zellatmung bereitzustellen und Kohlendioxid, ein Abfallprodukt der Zellatmung, aus dem Körper zu entfernen. Damit Sauerstoff und Kohlendioxid ausgetauscht werden können, müssen beide Gase zwischen der äußeren und der inneren Atmung transportiert werden. Obwohl Kohlendioxid im Blut löslicher ist als Sauerstoff, erfordern beide Gase ein spezielles Transportsystem, damit die Mehrheit der Gasmoleküle zwischen den Lungen und anderen Geweben bewegt werden kann.,

Sauerstofftransport im Blut

Abbildung 1. Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, von denen jede ein Molekül Eisen enthält.

Obwohl Sauerstoff über das Blut transportiert wird, können Sie sich daran erinnern, dass Sauerstoff in Flüssigkeiten nicht sehr löslich ist. Eine kleine Menge Sauerstoff löst sich im Blut auf und wird in den Blutkreislauf transportiert, aber es sind nur etwa 1,5% der Gesamtmenge., Die Mehrheit der Sauerstoffmoleküle wird von den Lungen zu den Geweben des Körpers durch ein spezialisiertes Transportsystem transportiert, das auf dem Erythrozyten—den roten Blutkörperchen-beruht. Erythrozyten enthalten ein Metalloprotein, Hämoglobin, das dazu dient, Sauerstoffmoleküle an den Erythrozyten zu binden (Abbildung 1). Häm ist der Teil des Hämoglobins, der Eisen enthält, und es ist Häm, das Sauerstoff bindet. Ein Erythrozyt enthält vier Eisenionen, und deshalb kann jeder Erythrozyt bis zu vier Sauerstoffmoleküle tragen., Da Sauerstoff über die Atemmembran von der Alveole zur Kapillare diffundiert, diffundiert er auch in die roten Blutkörperchen und ist an Hämoglobin gebunden. Die folgende reversible chemische Reaktion beschreibt die Produktion des Endprodukts Oxyhämoglobin (Hb–O2), das entsteht, wenn Sauerstoff an Hämoglobin bindet. Oxyhämoglobin ist ein leuchtend rotes Molekül, das zur leuchtend roten Farbe des sauerstoffhaltigen Blutes beiträgt.

Hb + O2 ↔ Hb − O2

In dieser Formel repräsentiert Hb reduziertes Hämoglobin, dh Hämoglobin, an das kein Sauerstoff gebunden ist., Es gibt mehrere Faktoren, die daran beteiligt sind, wie leicht Häm an Sauerstoff bindet und von ihm dissoziiert, was in den folgenden Abschnitten diskutiert wird.

Funktion des Hämoglobins

Hämoglobin besteht aus Untereinheiten, einer Proteinstruktur, die als quartäre Struktur bezeichnet wird. Jede der vier Untereinheiten, aus denen Hämoglobin besteht, ist ringförmig angeordnet, wobei in der Mitte jeder Untereinheit ein Eisenatom kovalent an das Häm gebunden ist. Die Bindung des ersten Sauerstoffmoleküls bewirkt eine Konformationsänderung des Hämoglobins, die es dem zweiten Sauerstoffmolekül ermöglicht, leichter zu binden., Da jedes Sauerstoffmolekül gebunden ist, erleichtert es die Bindung des nächsten Moleküls weiter, bis alle vier Hämstellen von Sauerstoff besetzt sind. Das Gegenteil tritt auch auf: Nachdem das erste Sauerstoffmolekül dissoziiert und an den Geweben „abgesetzt“ wird, dissoziiert das nächste Sauerstoffmolekül leichter. Wenn alle vier Hämstellen besetzt sind, soll das Hämoglobin gesättigt sein. Wenn ein bis drei Hämstellen besetzt sind, soll das Hämoglobin teilweise gesättigt sein., Wenn man also das Blut als Ganzes betrachtet, wird der Prozentsatz der verfügbaren Hämeinheiten, die zu einem bestimmten Zeitpunkt an Sauerstoff gebunden sind, als Hämoglobinsättigung bezeichnet. Eine Hämoglobinsättigung von 100 Prozent bedeutet, dass jede Hämeinheit in allen Erythrozyten des Körpers an Sauerstoff gebunden ist. Bei einer gesunden Person mit normalen Hämoglobinspiegeln liegt die Hämoglobinsättigung im Allgemeinen zwischen 95 und 99 Prozent.

Sauerstoff Dissoziation von Hämoglobin

Partialdruck ist ein wichtiger Aspekt der Bindung von Sauerstoff an und Dissoziation von Häm., Eine Sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurve ist ein Diagramm, das die Beziehung des Partialdrucks zur Bindung von Sauerstoff an Häm und seine anschließende Dissoziation vom Häm beschreibt (Abbildung 2). Denken Sie daran, dass sich Gase von einem Bereich mit höherem Partialdruck zu einem Bereich mit niedrigerem Partialdruck bewegen. Darüber hinaus nimmt die Affinität eines Sauerstoffmoleküls zu Häm zu, wenn mehr Sauerstoffmoleküle gebunden werden. Daher wird in der Sauerstoff–Hämoglobin-Sättigungskurve mit zunehmendem Sauerstoffpartialdruck eine proportional größere Anzahl von Sauerstoffmolekülen durch Häm gebunden., Es überrascht nicht, dass die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs – / Dissoziationskurve auch zeigt, dass je niedriger der Partialdruck von Sauerstoff ist, desto weniger Sauerstoffmoleküle sind an Häm gebunden. Infolgedessen spielt der Sauerstoffpartialdruck eine wichtige Rolle bei der Bestimmung des Bindungsgrades von Sauerstoff an Häm an der Stelle der Atemmembran sowie des Dissoziationsgrades von Sauerstoff aus Häm an der Stelle von Körpergeweben.

Abbildung 2., Diese drei Diagramme zeigen (a) die Beziehung zwischen dem Partialdruck von Sauerstoff und der Hämoglobinsättigung, (b) die Wirkung des pH–Werts auf die Sauerstoff–Hämoglobin-Dissoziationskurve und (c) die Wirkung der Temperatur auf die Sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurve.

Die Mechanismen hinter der Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs – / Dissoziationskurve dienen auch als automatische Kontrollmechanismen, die regulieren, wie viel Sauerstoff an verschiedene Gewebe im Körper abgegeben wird. Dies ist wichtig, da einige Gewebe eine höhere Stoffwechselrate haben als andere., Hochaktive Gewebe wie Muskeln verwenden schnell Sauerstoff, um ATP zu produzieren, wodurch der Sauerstoffpartialdruck im Gewebe auf etwa 20 mm Hg gesenkt wird. Der Partialdruck von Sauerstoff in Kapillaren beträgt etwa 100 mm Hg, so dass der Unterschied zwischen den beiden ziemlich hoch wird, etwa 80 mm Hg. Infolgedessen dissoziiert eine größere Anzahl von Sauerstoffmolekülen vom Hämoglobin und dringt in das Gewebe ein. Das Gegenteil gilt für Gewebe wie Fett (Körperfett), die geringere Stoffwechselraten aufweisen., Da von diesen Zellen weniger Sauerstoff verwendet wird, bleibt der Partialdruck von Sauerstoff in solchen Geweben relativ hoch, was dazu führt, dass weniger Sauerstoffmoleküle vom Hämoglobin dissoziieren und in die interstitielle Gewebeflüssigkeit gelangen. Obwohl venöses Blut angeblich desoxygiert ist, ist in seinen roten Blutkörperchen immer noch etwas Sauerstoff an Hämoglobin gebunden. Dies bietet eine Sauerstoffreserve, die verwendet werden kann, wenn Gewebe plötzlich mehr Sauerstoff benötigen.

Andere Faktoren als der Partialdruck beeinflussen auch die Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs – / Dissoziationskurve., Beispielsweise fördert eine höhere Temperatur die schnellere Dissoziation von Hämoglobin und Sauerstoff, während eine niedrigere Temperatur die Dissoziation hemmt (siehe Abbildung 2b). Der menschliche Körper reguliert jedoch die Temperatur fest, so dass dieser Faktor den Gasaustausch im ganzen Körper nicht beeinflussen kann. Die Ausnahme davon ist in hochaktiven Geweben, die eine größere Menge an Energie freisetzen können, als als Wärme abgegeben wird. Infolgedessen dissoziiert Sauerstoff leicht von Hämoglobin, einem Mechanismus, der dazu beiträgt, aktives Gewebe mit mehr Sauerstoff zu versorgen.,

Bestimmte Hormone wie Androgene, Adrenalin, Schilddrüsenhormone und Wachstumshormone können die Sauerstoff–Hämoglobin-Sättigungs – /Dissoziationskurve beeinflussen, indem sie die Produktion einer Verbindung namens 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG) durch Erythrozyten stimulieren. BPG ist ein Nebenprodukt der Glykolyse. Da Erythrozyten keine Mitochondrien enthalten, ist die Glykolyse die einzige Methode, mit der diese Zellen ATP produzieren. BPG fördert die Dissoziation von Sauerstoff aus Hämoglobin. Je größer die Konzentration von BPG ist, desto leichter dissoziiert Sauerstoff daher trotz seines Partialdrucks vom Hämoglobin.,

Der pH-Wert des Blutes ist ein weiterer Faktor, der die Sauerstoff–Hämoglobin-Sättigungs – /Dissoziationskurve beeinflusst (siehe Abbildung 2). Der Bohr-Effekt ist ein Phänomen, das sich aus der Beziehung zwischen pH-Wert und Sauerstoffaffinität für Hämoglobin ergibt: Ein niedrigerer, saurer pH-Wert fördert die Sauerstoff Dissoziation von Hämoglobin. Im Gegensatz dazu hemmt ein höherer oder basischerer pH-Wert die Sauerstoff Dissoziation von Hämoglobin. Je größer die Menge an Kohlendioxid im Blut ist, desto mehr Moleküle müssen umgewandelt werden, was wiederum Wasserstoffionen erzeugt und somit den pH-Wert im Blut senkt., Darüber hinaus kann der pH-Wert im Blut saurer werden, wenn bestimmte Nebenprodukte des Zellstoffwechsels, wie Milchsäure, Kohlensäure und Kohlendioxid, in den Blutkreislauf freigesetzt werden.

Hämoglobin des Fötus

Der Fötus hat seine eigene Zirkulation mit seinen eigenen Erythrozyten; es ist jedoch abhängig von der Mutter für Sauerstoff. Dem Fötus wird Blut über die Nabelschnur zugeführt, die mit der Plazenta verbunden und durch das Chorion vom mütterlichen Blut getrennt ist. Der Mechanismus des Gasaustausches am Chorion ähnelt dem Gasaustausch an der Atemmembran., Der Sauerstoffpartialdruck ist jedoch im mütterlichen Blut in der Plazenta mit etwa 35 bis 50 mm Hg niedriger als im mütterlichen arteriellen Blut. Der Unterschied im Partialdruck zwischen mütterlichem und fötalem Blut ist nicht groß, da der Partialdruck von Sauerstoff im fetalen Blut an der Plazenta etwa 20 mm Hg beträgt. Daher gibt es nicht so viel Diffusion von Sauerstoff in die fetale Blutversorgung. Das Hämoglobin des Fötus überwindet dieses Problem, indem es eine größere Affinität zu Sauerstoff aufweist als das Hämoglobin der Mutter (Abbildung 3)., Sowohl fetales als auch erwachsenes Hämoglobin haben vier Untereinheiten, aber zwei der Untereinheiten des fetalen Hämoglobins haben eine andere Struktur, die dazu führt, dass fetales Hämoglobin eine größere Affinität für Sauerstoff aufweist als adultes Hämoglobin.

Abbildung 3. Sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurven bei Fötus und Erwachsenen. Fetales Hämoglobin hat eine größere Affinität für Sauerstoff als adultes Hämoglobin.

Kohlendioxidtransport im Blut

Kohlendioxid wird durch drei Hauptmechanismen transportiert., Der erste Mechanismus des Kohlendioxidtransports erfolgt durch Blutplasma, da sich einige Kohlendioxidmoleküle im Blut auflösen. Der zweite Mechanismus ist der Transport in Form von Bicarbonat (HCO3–), das sich auch im Plasma auflöst. Der dritte Mechanismus des Kohlendioxidtransports ähnelt dem Transport von Sauerstoff durch Erythrozyten.

Gelöstes Kohlendioxid

Obwohl Kohlendioxid im Blut nicht als hochlöslich angesehen wird, löst sich ein kleiner Anteil—etwa 7 bis 10 Prozent—des Kohlendioxids, das aus den Geweben in das Blut diffundiert, im Plasma auf., Das gelöste Kohlendioxid wandert dann in den Blutkreislauf und wenn das Blut die Lungenkapillaren erreicht, diffundiert das gelöste Kohlendioxid über die Atemmembran in die Alveolen, wo es dann während der Lungenventilation ausgeatmet wird.

Bicarbonatpuffer

Ein großer Anteil—etwa 70 Prozent—der Kohlendioxidmoleküle, die in das Blut diffundieren, wird als Bicarbonat in die Lunge transportiert. Das meiste Bicarbonat wird in Erythrozyten produziert, nachdem Kohlendioxid in die Kapillaren und anschließend in die roten Blutkörperchen diffundiert ist., Carboanhydrase (CA) bewirkt, dass Kohlendioxid und Wasser Kohlensäure (H2CO3) bilden, die in zwei Ionen dissoziiert: Bicarbonat (HCO3–) und Wasserstoff (H+). Die folgende Formel zeigt diese Reaktion:

\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}

Bicarbonate neigt dazu, sich in den Erythrozyten, so dass es eine größere Konzentration von Bikarbonat in den Erythrozyten als in den umliegenden Blut-plasma., Infolgedessen verlässt ein Teil des Bicarbonats die Erythrozyten und bewegt seinen

– Konzentrationsgradienten im Austausch für Chlorid (Cl -) – Ionen in das Plasma. Dieses Phänomen wird als Chloridverschiebung bezeichnet und tritt auf, weil durch den Austausch eines negativen Ions gegen ein anderes negatives Ion weder die elektrische Ladung der Erythrozyten noch die des Blutes verändert wird.

An den Lungenkapillaren ist die chemische Reaktion, die Bicarbonat (siehe oben) erzeugt, umgekehrt, und Kohlendioxid und Wasser sind die Produkte., Ein Großteil des Bicarbonats im Plasma tritt im Austausch für Chloridionen wieder in die Erythrozyten ein. Wasserstoffionen und Bikarbonationen verbinden sich zu Kohlensäure, die durch Kohlensäureanhydrase in Kohlendioxid und Wasser umgewandelt wird. Kohlendioxid diffundiert aus den Erythrozyten und in das Plasma, wo es weiter über die Atemmembran in die Alveolen diffundieren kann, die während der Lungenventilation ausgeatmet werden sollen.

Carbaminohämoglobin

Etwa 20 Prozent Kohlendioxid sind an Hämoglobin gebunden und werden in die Lunge transportiert., Kohlendioxid bindet nicht wie Sauerstoff an Eisen; Stattdessen bindet Kohlendioxid Aminosäuremöglichkeiten an die Globinanteile des Hämoglobins, um Carbaminohämoglobin zu bilden, das sich bildet, wenn Hämoglobin und Kohlendioxid binden. Wenn Hämoglobin keinen Sauerstoff transportiert, neigt es dazu, einen bläulich-violetten Ton zu haben, wodurch die für desoxygiertes Blut typische dunklere kastanienbraune Farbe entsteht., Die folgende Formel stellt diese reversible Reaktion dar:

\text{CO}_2+\text{Hb}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2

Ähnlich wie beim Transport von Sauerstoff durch Häm hängt die Bindung und Dissoziation von Kohlendioxid an und von Hämoglobin vom Partialdruck von Kohlendioxid ab. Da Kohlendioxid aus der Lunge freigesetzt wird, hat Blut, das die Lunge verlässt und Körpergewebe erreicht, einen niedrigeren Partialdruck von Kohlendioxid als in den Geweben., Infolgedessen verlässt Kohlendioxid aufgrund seines höheren Partialdrucks das Gewebe, gelangt in das Blut und gelangt dann in rote Blutkörperchen, die an Hämoglobin binden. Im Gegensatz dazu ist in den Lungenkapillaren der Partialdruck von Kohlendioxid im Vergleich zu innerhalb der Alveolen hoch. Infolgedessen dissoziiert Kohlendioxid leicht von Hämoglobin und diffundiert über die Atemmembran in die Luft.,

Neben dem Partialdruck von Kohlendioxid beeinflussen auch die Sauerstoffsättigung von Hämoglobin und der Partialdruck von Sauerstoff im Blut die Affinität von Hämoglobin zu Kohlendioxid. Der Haldan-Effekt ist ein Phänomen, das aus der Beziehung zwischen dem Partialdruck von Sauerstoff und der Affinität von Hämoglobin zu Kohlendioxid entsteht. Hämoglobin, das mit Sauerstoff gesättigt ist, bindet Kohlendioxid nicht ohne weiteres. Wenn jedoch Sauerstoff nicht an Häm gebunden ist und der Partialdruck von Sauerstoff niedrig ist, bindet Hämoglobin leicht an Kohlendioxid.,

Übungsfrage

Sehen Sie sich dieses Video an, um den Sauerstofftransport von der Lunge zu den Geweben zu sehen. Warum ist sauerstoffhaltiges Blut hellrot, während sauerstoffhaltiges Blut eher eine violette Farbe hat?

Antwort anzeigen

Wenn Sauerstoff an das Hämoglobinmolekül bindet, wird Oxyhämoglobin erzeugt, das eine rote Farbe hat. Hämoglobin, das nicht an Sauerstoff gebunden ist, hat tendenziell eher eine blau-violette Farbe. Sauerstoffhaltiges Blut, das durch die systemischen Arterien wandert, enthält große Mengen an Oxyhämoglobin., Wenn Blut durch das Gewebe fließt, wird ein Großteil des Sauerstoffs in die Kapillaren freigesetzt. Das sauerstoffarme Blut, das durch die systemischen Venen zurückkehrt, enthält daher viel geringere Mengen an Oxyhämoglobin. Je mehr Oxyhämoglobin im Blut vorhanden ist, desto röter wird die Flüssigkeit. Infolgedessen hat sauerstoffhaltiges Blut eine viel rötere Farbe als sauerstofffreies Blut.

Chapter Review

Sauerstoff wird hauptsächlich durch Erythrozyten durch das Blut transportiert., Diese Zellen enthalten ein Metalloprotein namens Hämoglobin, das aus vier Untereinheiten mit einer ringartigen Struktur besteht. Jede Untereinheit enthält ein Atom Eisen, das an ein Häm-Molekül gebunden ist. Häm bindet Sauerstoff, so dass jedes Hämoglobinmolekül bis zu vier Sauerstoffmoleküle binden kann. Wenn alle Hämeinheiten im Blut an Sauerstoff gebunden sind, gilt Hämoglobin als gesättigt. Hämoglobin ist teilweise gesättigt, wenn nur einige Hämeinheiten an Sauerstoff gebunden sind., Eine Sauerstoff-Hämoglobin-Sättigungs – / Dissoziationskurve ist eine gängige Methode, um die Beziehung darzustellen, wie leicht Sauerstoff an Hämoglobin bindet oder von ihm dissoziiert, als Funktion des Sauerstoffpartialdrucks. Mit zunehmendem Sauerstoffpartialdruck bindet sich das Hämoglobin leichter an Sauerstoff. Sobald ein Sauerstoffmolekül an Hämoglobin gebunden ist, binden zusätzliche Sauerstoffmoleküle leichter an Hämoglobin., Andere Faktoren wie Temperatur, pH-Wert, der Partialdruck von Kohlendioxid und die Konzentration von 2,3-Bisphosphoglycerat können die Bindung von Hämoglobin und Sauerstoff verstärken oder hemmen. Fetales Hämoglobin hat eine andere Struktur als adultes Hämoglobin, was dazu führt, dass fetales Hämoglobin eine größere Affinität für Sauerstoff aufweist als adultes Hämoglobin.

Kohlendioxid wird im Blut durch drei verschiedene Mechanismen transportiert: als gelöstes Kohlendioxid, als Bicarbonat oder als Carbaminohämoglobin. Ein kleiner Teil des Kohlendioxids bleibt übrig., Die größte Menge an transportiertem Kohlendioxid wird als Bicarbonat in Erythrozyten gebildet. Für diese Umwandlung wird Kohlendioxid mit Hilfe eines Enzyms namens Carboanhydrase mit Wasser kombiniert. Diese Kombination bildet Kohlensäure, die spontan in Bicarbonat-und Wasserstoffionen dissoziiert. Wenn sich Bicarbonat in Erythrozyten aufbaut, wird es durch einen Mechanismus, der als Chloridverschiebung bezeichnet wird, über die Membran in das Plasma im Austausch für Chloridionen bewegt., An den Lungenkapillaren tritt Bicarbonat im Austausch gegen Chloridionen wieder in die Erythrozyten ein, und die Reaktion mit Kohlensäureanhydrase wird umgekehrt, wobei Kohlendioxid und Wasser wiederhergestellt werden. Kohlendioxid diffundiert dann aus dem Erythrozyten und über die Atemmembran in die Luft. Eine Zwischenmenge an Kohlendioxid bindet direkt an Hämoglobin, um Carbaminohämoglobin zu bilden. Die Partialdrücke von Kohlendioxid und Sauerstoff sowie die Sauerstoffsättigung von Hämoglobin beeinflussen, wie leicht Hämoglobin Kohlendioxid bindet., Je weniger gesättigtes Hämoglobin ist und je niedriger der Sauerstoffpartialdruck im Blut ist, desto leichter bindet Hämoglobin an Kohlendioxid. Dies ist ein Beispiel für den Haldane-Effekt.

Selbstprüfung

Beantworten Sie die folgenden Fragen, um zu sehen, wie gut Sie die im vorherigen Abschnitt behandelten Themen verstehen.

Kritische Denkfragen

  1. Vergleichen und kontrastieren Sie adultes Hämoglobin und fetales Hämoglobin.
  2. Beschreiben Sie die Beziehung zwischen dem Partialdruck von Sauerstoff und der Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin.,
  3. Beschreiben Sie drei Wege, wie Kohlendioxid transportiert werden kann.
Antworten anzeigen

  1. Sowohl adultes als auch fetales Hämoglobin transportieren Sauerstoff über Eisenmoleküle. Fetales Hämoglobin hat jedoch eine etwa 20-fach höhere Affinität für Sauerstoff als adultes Hämoglobin. Dies ist auf einen Unterschied in der Struktur zurückzuführen; Fetales Hämoglobin hat zwei Untereinheiten, die eine etwas andere Struktur haben als die Untereinheiten von adultem Hämoglobin.,
  2. Die Beziehung zwischen dem Partialdruck von Sauerstoff und der Bindung von Hämoglobin an Sauerstoff wird durch die Sauerstoff–Hämoglobin-Sättigungs – /Dissoziationskurve beschrieben. Mit zunehmendem Sauerstoffpartialdruck nimmt die Anzahl der an Hämoglobin gebundenen Sauerstoffmoleküle zu, wodurch die Sättigung des Hämoglobins erhöht wird.
  3. Kohlendioxid kann durch drei Mechanismen transportiert werden: gelöst im Plasma,als Bicarbonat oder als Carbaminohämoglobin. Im Plasma gelöst diffundieren Kohlendioxidmoleküle einfach aus den Geweben in das Blut., Bikarbonat wird durch eine chemische Reaktion erzeugt, die hauptsächlich in Erythrozyten auftritt und Kohlendioxid und Wasser durch Kohlensäureanhydrase verbindet und Kohlensäure produziert, die in Bikarbonat-und Wasserstoffionen zerfällt. Carbaminohämoglobin ist die gebundene Form von Hämoglobin und Kohlendioxid.,es Kohlendioxid und Wasser zur Bildung von Kohlensäure

    Chloridverschiebung: erleichterte Diffusion, die Bicarbonat (HCO3–) mit Chlorid (Cl–)–Ionen austauscht

    Carbaminohämoglobin: gebundene Form von Hämoglobin und Kohlendioxid

    Haldaneffekt: Beziehung zwischen dem Partialdruck von Sauerstoff und der Affinität von Hämoglobin zu Kohlendioxid

    Oxyhämoglobin: (Hb–O2) gebundene Form von Hämoglobin und Sauerstoff

    sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurve: ein Diagramm, das die Beziehung des Partialdrucks zur Bindung von Sauerstoff an Häm und seine anschließende Dissoziation vom Häm beschreibt

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