las estructuras altamente organizadas de las proteínas son verdaderas obras maestras de la arquitectura química. Pero las estructuras altamente organizadas tienden a tener cierta delicadeza, y esto es cierto de las proteínas. Desnaturalización es el término utilizado para cualquier cambio en la estructura tridimensional de una proteína que la hace incapaz de realizar su función asignada. Una proteína desnaturalizada no puede hacer su trabajo. (A veces la desnaturalización se equipara con la precipitación o coagulación de una proteína; nuestra definición es un poco más amplia.,) Una amplia variedad de reactivos y condiciones, como calor, compuestos orgánicos, cambios de pH e iones de metales pesados pueden causar desnaturalización de proteínas.
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Method |
Effect on Protein Structure |
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Heat above 50°C or ultraviolet (UV) radiation |
Heat or UV radiation supplies kinetic energy to protein molecules, causing their atoms to vibrate more rapidly and disrupting relatively weak hydrogen bonding and dispersion forces., |
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uso de compuestos orgánicos, como el alcohol etílico |
estos compuestos son capaces de participar en la Unión de hidrógeno intermolecular con moléculas de proteína, interrumpiendo la Unión de hidrógeno intramolecular dentro de la proteína., |
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sales de iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo |
estos iones forman fuertes enlaces con los aniones carboxilatos de los aminoácidos ácidos o grupos SH de cisteína, interrumpiendo los enlaces iónicos y los enlaces disulfuro. |
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reactivos alcaloides, como el ácido tánico (utilizado en el curtido del cuero) |
estos reactivos se combinan con grupos amino cargados positivamente en proteínas para interrumpir los enlaces iónicos., |
Cualquiera que haya frito un huevo ha observado la desnaturalización. La clara de huevo se vuelve opaca a medida que la albúmina se desnaturaliza y coagula. Nadie ha invertido aún ese proceso. Sin embargo, dadas las circunstancias adecuadas y el tiempo suficiente, una proteína que se ha desplegado en condiciones suficientemente suaves puede volver a plegarse y volver a exhibir actividad biológica (figura 2.5.1). Tal evidencia sugiere que, al menos para estas proteínas, la estructura primaria determina la estructura secundaria y terciaria., Una secuencia dada de aminoácidos parece adoptar su disposición tridimensional particular (3D) naturalmente si las condiciones son correctas.
Las estructuras primarias de las proteínas son bastante robustas., En general, se necesitan condiciones bastante vigorosas para hidrolizar enlaces peptídicos. En los niveles secundario a cuaternario, sin embargo, las proteínas son bastante vulnerables al ataque, aunque varían en su vulnerabilidad a la desnaturalización. Las proteínas globulares delicadamente dobladas son mucho más fáciles de desnaturalizar que las proteínas fibrosas y resistentes del cabello y la piel.
resumen
Las proteínas se pueden dividir en dos categorías: fibrosas, que tienden a ser insolubles en agua, y globulares, que son más solubles en agua. Una proteína puede tener hasta cuatro niveles de estructura., La estructura primaria consiste en la secuencia específica del aminoácido. La cadena peptídica resultante puede formar una hélice α o una lámina plisada β (o estructuras locales no tan fácilmente categorizadas), que se conoce como estructura secundaria. Estos segmentos de estructura secundaria se incorporan a la estructura terciaria de la cadena polipeptídica plegada. La estructura cuaternaria describe la disposición de las subunidades en una proteína que contiene más de una subunidad., Cuatro tipos principales de interacciones atractivas determinan la forma y estabilidad de la proteína plegada: enlace iónico, enlace de hidrógeno, enlaces de disulfuro y fuerzas de dispersión. Una amplia variedad de reactivos y condiciones pueden causar que una proteína se despliegue o desnaturalice.