syretransport i blodet

Figur 1. Hemoglobin består av fyra subenheter, som var och en innehåller en molekyl av järn.

även om syre transporteras via blodet, kanske du kommer ihåg att syre inte är mycket lösligt i vätskor. En liten mängd syre löser sig i blodet och transporteras i blodet, men det är bara cirka 1,5% av den totala mängden., Majoriteten av syremolekyler bärs från lungorna till kroppens vävnader av ett specialiserat transportsystem, som bygger på erytrocyten—den röda blodkroppar. Erytrocyter innehåller ett metalloprotein, hemoglobin, som tjänar till att binda syremolekyler till erytrocyten (Figur 1). Heme är den del av hemoglobin som innehåller järn, och det är heme som binder syre. En erytrocyt innehåller fyra järnjoner, och på grund av detta kan varje erytrocyt bära upp till fyra syremolekyler., Eftersom syre diffunderar över andningsmembranet från alveolen till kapillären, diffunderar det också in i den röda blodkroppar och är bunden av hemoglobin. Följande reversibla kemiska reaktion beskriver produktionen av slutprodukten, oxyhemoglobin (Hb–O2), som bildas när syre binder till hemoglobin. Oxyhemoglobin är en ljus rödfärgad molekyl som bidrar till den ljusa röda färgen av syresatt blod.

Hb + O2 HB − O2

i denna formel representerar Hb minskat hemoglobin, det vill säga hemoglobin som inte har syre bundet till det., Det finns flera faktorer som är involverade i hur lätt heme binder till och dissocierar från syre, vilket kommer att diskuteras i de efterföljande sektionerna.

funktion av Hemoglobin

Hemoglobin består av subenheter, en proteinstruktur som kallas en kvaternär struktur. Var och en av de fyra subenheter som utgör hemoglobin är anordnad på ett ringliknande sätt, med en järnatom kovalent bunden till heme i mitten av varje subenhet. Bindning av den första syremolekylen orsakar en konformationsförändring i hemoglobin som gör det möjligt för den andra syremolekylen att binda lättare., Eftersom varje syremolekyl är bunden, underlättar den ytterligare bindningen av nästa molekyl tills alla fyra heme-ställen är upptagna av syre. Det motsatta sker också: efter den första syremolekylen dissocierar och ”släpps” vid vävnaderna, dissocierar nästa syremolekyl lättare. När alla fyra heme platser är upptagna, sägs hemoglobinet vara mättat. När en till tre heme platser är upptagna, sägs hemoglobinet vara delvis mättat., Därför, när man överväger blodet som helhet, kallas procenten av de tillgängliga heme-enheterna som är bundna till syre vid en given tidpunkt hemoglobinmättnad. Hemoglobinmättnad på 100 procent innebär att varje hemenhet i alla erytrocyter i kroppen är bunden till syre. I en frisk individ med normala hemoglobinnivåer varierar hemoglobinmättnaden i allmänhet från 95 procent till 99 procent.

Syredissociation från Hemoglobin

partialtryck är en viktig aspekt av bindningen av syre till och dissociation från heme., En syrehemoglobindissociationskurva är en graf som beskriver förhållandet mellan partialtrycket och bindningen av syre till heme och dess efterföljande dissociation från heme (Figur 2). Kom ihåg att gaser färdas från ett område med högre partialtryck till ett område med lägre partialtryck. Dessutom ökar affiniteten hos en syremolekyl för heme när fler syremolekyler är bundna. Därför är ett proportionellt större antal syremolekyler bundna av heme i syre-hemoglobinmättnadskurvan, eftersom det partiella trycket av syre ökar., Inte överraskande visar syrehemoglobinmättnad/dissociationskurvan också att ju lägre partialtrycket av syre, desto färre syremolekyler är bundna till heme. Som ett resultat spelar partialtrycket av syre en viktig roll för att bestämma graden av bindning av syre till heme vid andningsmembranets plats, liksom graden av dissociation av syre från heme vid kroppsvävnadens plats.

Figur 2., Dessa tre grafer visar (a) förhållandet mellan partialtrycket av syre och hemoglobinmättnad, (b) effekten av pH på syre–hemoglobin dissociationskurvan och (c) effekten av temperaturen på syre–hemoglobin dissociationskurvan.

mekanismerna bakom syrehemoglobinmättnad / dissociationskurvan fungerar också som automatiska kontrollmekanismer som reglerar hur mycket syre som levereras till olika vävnader i hela kroppen. Detta är viktigt eftersom vissa vävnader har en högre metabolisk hastighet än andra., Högaktiva vävnader, såsom muskler, använder snabbt syre för att producera ATP, vilket sänker partialtrycket av syre i vävnaden till ca 20 mm Hg. Det partiella trycket av syre inuti kapillärerna är ca 100 mm Hg, så skillnaden mellan de två blir ganska hög, ca 80 mm Hg. Som ett resultat dissocierar ett större antal syremolekyler från hemoglobin och går in i vävnaderna. Det omvända gäller för vävnader, såsom fett (kroppsfett), som har lägre metaboliska priser., Eftersom mindre syre används av dessa celler förblir partialtrycket av syre inom sådana vävnader relativt högt, vilket resulterar i färre syremolekyler som dissocierar från hemoglobin och kommer in i vävnadsinterstitialvätskan. Även om venöst blod sägs vara deoxygenerat, är lite syre fortfarande bundet till hemoglobin i sina röda blodkroppar. Detta ger en syrereserv som kan användas när vävnader plötsligt kräver mer syre.

andra faktorer än partialtryck påverkar också syrehemoglobinmättnads– / dissociationskurvan., Till exempel främjar en högre temperatur hemoglobin och syre för att dissociera snabbare, medan en lägre temperatur hämmar dissociation (se Figur 2B). Människokroppen reglerar emellertid temperaturen tätt, så denna faktor kan inte påverka gasutbytet i hela kroppen. Undantaget från detta är i högaktiva vävnader, som kan frigöra en större mängd energi än ges som värme. Som ett resultat dissocierar syre lätt från hemoglobin, vilket är en mekanism som hjälper till att ge aktiva vävnader med mer syre.,

vissa hormoner, såsom androgener, epinefrin, sköldkörtelhormoner och tillväxthormon, kan påverka syrehemoglobinmättnaden/disassociationskurvan genom att stimulera produktionen av en förening som kallas 2,3–bisfosfoglycerat (BPG) av erytrocyter. BPG är en biprodukt av glykolys. Eftersom erytrocyter inte innehåller mitokondrier är glykolys den enda metoden genom vilken dessa celler producerar ATP. BPG främjar disassociation av syre från hemoglobin. Därför desto större koncentration av BPG, desto lättare syre dissocierar från hemoglobin, trots dess partialtryck.,

blodets pH är en annan faktor som påverkar syrehemoglobinmättnads – /dissociationskurvan (se Figur 2). Bohr-effekten är ett fenomen som härrör från förhållandet mellan pH och syres affinitet för hemoglobin: ett lägre, mer surt pH främjar syredissociation från hemoglobin. Däremot hämmar ett högre eller mer grundläggande pH syredissociation från hemoglobin. Ju större mängden koldioxid i blodet desto mer molekyler som måste omvandlas, vilket i sin tur genererar vätejoner och sänker därmed blod pH., Dessutom kan blod pH bli mer sura när vissa biprodukter av cellmetabolism, såsom mjölksyra, kolsyra och koldioxid, släpps ut i blodomloppet.

Hemoglobin hos fostret

fostret har sin egen cirkulation med egna erytrocyter; det är emellertid beroende av moderen för syre. Blod levereras till fostret genom navelsträngen, som är ansluten till placentan och separerad från moderns blod av korionen. Mekanismen för gasutbyte vid korionen liknar gasutbyte vid andningsmembranet., Emellertid är partialtrycket av syre lägre i moderns blod i moderkakan, vid ca 35 till 50 mm Hg, än det är i moderns arteriellt blod. Skillnaden i partiellt tryck mellan moderns och fostrets blod är inte stor, eftersom partialtrycket av syre i fostrets blod vid placentan är ca 20 mm Hg. Därför finns det inte lika mycket diffusion av syre i fostrets blodtillförsel. Fostrets hemoglobin övervinner detta problem genom att ha en större affinitet för syre än moderns hemoglobin (Figur 3)., Både fetalt och vuxet hemoglobin har fyra subenheter, men två av subenheterna av fetalt hemoglobin har en annan struktur som orsakar fetalt hemoglobin att ha en större affinitet för syre än vuxen hemoglobin.

Figur 3. Syre-Hemoglobin Dissociationskurvor hos foster och vuxen. Fetalt hemoglobin har en större affinitet för syre än vuxen hemoglobin.

koldioxidtransport i blodet

koldioxid transporteras med tre huvudmekanismer., Den första mekanismen för koldioxidtransport är av blodplasma, eftersom vissa koldioxidmolekyler löses upp i blodet. Den andra mekanismen är transport i form av bikarbonat (HCO3–), som också löses upp i plasma. Den tredje mekanismen för koldioxidtransport liknar transporten av syre med erytrocyter.

upplöst koldioxid

även om koldioxid inte anses vara mycket lösligt i blod, löses en liten fraktion—ca 7 till 10 procent—av koldioxiden som diffunderar in i blodet från vävnaderna i plasma., Den upplösta koldioxiden färdas sedan i blodomloppet och när blodet når lungkapillärerna diffunderar den upplösta koldioxiden över andningsmembranet i alveolerna, där den sedan utandas under lungventilation.

Bikarbonatbuffert

en stor fraktion—cirka 70 procent—av koldioxidmolekylerna som diffunderar in i blodet transporteras till lungorna som bikarbonat. De flesta bikarbonat produceras i erytrocyter efter att koldioxid diffunderar in i kapillärerna och därefter in i röda blodkroppar., Kolanhydras (CA) orsakar koldioxid och vatten för att bilda kolsyra (H2CO3), som dissocierar i två joner: bikarbonat (HCO3–) och väte (H+). Följande formel visar denna reaktion:

\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}

bikarbonat tenderar att bygga upp i erytrocyterna, så att det finns en större koncentration av bikarbonat i erytrocyterna än i den omgivande blodplasman., Som ett resultat kommer en del av bikarbonatet att lämna erytrocyterna och flytta ner dess

koncentrationsgradient i plasma i utbyte mot kloridjoner (Cl–). Detta fenomen kallas kloridskiftet och uppstår på grund av att genom att utbyta en negativ jon för en annan negativ jon förändras varken den elektriska laddningen av erytrocyterna eller blodets.

vid lungkapillärerna är den kemiska reaktionen som producerade bikarbonat (visas ovan) omvänd och koldioxid och vatten är produkterna., Mycket av bikarbonatet i plasma går in i erytrocyterna i utbyte mot kloridjoner. Vätejoner och bikarbonatjoner förenar sig för att bilda kolsyra, som omvandlas till koldioxid och vatten genom kolanhydras. Koldioxid diffunderar ut ur erytrocyterna och in i plasma, där det ytterligare kan diffundera över andningsmembranet i alveolerna som ska utandas under lungventilation.

Karbaminohemoglobin

cirka 20 procent av koldioxid är bunden av hemoglobin och transporteras till lungorna., Koldioxid binder inte till järn som syre gör; i stället binder koldioxid aminosyra moieties på globin delar av hemoglobin för att bilda karbaminohemoglobin, som bildar när hemoglobin och koldioxid binder. När hemoglobin inte transporterar syre tenderar det att ha en blåaktig lila ton till den, vilket skapar den mörkare rödbruna färgen som är typisk för deoxygenerat blod., Följande formel visar denna reversibla reaktion:

\text{CO}_2+ \ text{Hb} \ longleftrightarrow \ text{HbCO}_2

i likhet med transporten av syre genom heme är bindningen och dissociationen av koldioxid till och från hemoglobin beroende av koldioxidens partialtryck. Eftersom koldioxid frigörs från lungorna har blod som lämnar lungorna och når kroppsvävnader ett lägre partialtryck av koldioxid än vad som finns i vävnaderna., Som ett resultat lämnar koldioxid vävnaderna på grund av dess högre partialtryck, går in i blodet och rör sig sedan in i röda blodkroppar, som binder till hemoglobin. I kontrast, i lungkapillärerna är partialtrycket av koldioxid högt jämfört med inom alveolerna. Som ett resultat dissocierar koldioxid lätt från hemoglobin och diffunderar över andningsmembranet i luften.,

förutom partialtrycket av koldioxid påverkar syremättnaden av hemoglobin och partialtrycket av syre i blodet också affiniteten hos hemoglobin för koldioxid. Haldaneffekten är ett fenomen som härrör från förhållandet mellan det partiella trycket av syre och hemoglobins affinitet för koldioxid. Hemoglobin som är mättat med syre binder inte lätt koldioxid. Men när syre inte är bunden till heme och det partiella trycket av syre är lågt, binder hemoglobin lätt till koldioxid.,

Kapitel Review

syre transporteras primärt genom blodet av erytrocyter., Dessa celler innehåller ett metalloprotein som kallas hemoglobin, som består av fyra subenheter med en ringliknande struktur. Varje subenhet innehåller en atom av järn bunden till en molekyl av heme. Heme binder syre så att varje hemoglobinmolekyl kan binda upp till fyra syremolekyler. När alla heme-enheter i blodet är bundna till syre anses hemoglobin vara mättat. Hemoglobin är delvis mättat när endast vissa heme-enheter är bundna till syre., En syrehemoglobinmättnad / dissociationskurva är ett vanligt sätt att skildra förhållandet mellan hur lätt syre binder till eller dissocierar från hemoglobin som en funktion av det partiella trycket av syre. När det partiella trycket av syre ökar, binder det lättare hemoglobinet till syre. Samtidigt, när en molekyl syre är bunden av hemoglobin, binder ytterligare syremolekyler lättare till hemoglobin., Andra faktorer såsom temperatur, pH, det partiella trycket av koldioxid, och koncentrationen av 2,3-bisfosfoglycerat kan förbättra eller hämma bindningen av hemoglobin och syre samt. Fetalt hemoglobin har en annan struktur än vuxen hemoglobin, vilket resulterar i fetalt hemoglobin som har en större affinitet för syre än vuxen hemoglobin.

koldioxid transporteras i blod med tre olika mekanismer: som upplöst koldioxid, som bikarbonat eller som karbaminohemoglobin. En liten del koldioxid kvarstår., Den största mängden transporterad koldioxid är som bikarbonat, bildad i erytrocyter. För denna omvandling kombineras koldioxid med vatten med hjälp av ett enzym som kallas kolanhydras. Denna kombination bildar kolsyra, som spontant dissocierar i bikarbonat och vätejoner. När bikarbonat byggs upp i erytrocyter flyttas det över membranet i plasma i utbyte mot kloridjoner genom en mekanism som kallas kloridskiftet., Vid lungkapillärerna går bikarbonat in i erytrocyter i utbyte mot kloridjoner, och reaktionen med kolanhydras är omvänd och återskapar koldioxid och vatten. Koldioxid diffunderar sedan ut ur erytrocyten och över andningsmembranet i luften. En mellanliggande mängd koldioxid binder direkt till hemoglobin för att bilda karbaminohemoglobin. Det partiella trycket av koldioxid och syre, liksom syremättnaden av hemoglobin, påverkar hur lätt hemoglobin binder koldioxid., Ju mindre mättat hemoglobin är och ju lägre partialtrycket av syre i blodet är, desto lättare binder hemoglobin till koldioxid. Detta är ett exempel på Haldaneffekten.

självkontroll

svara på frågorna nedan för att se hur bra du förstår de ämnen som omfattas av föregående avsnitt.