Obiectivele de Învățare
Până la sfârșitul acestei secțiuni, veți fi capabili să:
- Descrie principiile de oxigen de transport
- Descrie structura hemoglobinei
- Compare și fetale și pentru adulți hemoglobina
- Descrie principiile de dioxid de carbon de transport
alte activități majore în plămâni este procesul de respirație, procesul de schimb de gaze., Funcția respirației este de a furniza oxigen pentru utilizarea celulelor corpului în timpul respirației celulare și de a elimina dioxidul de carbon, un produs rezidual al respirației celulare, din organism. Pentru ca schimbul de oxigen și dioxid de carbon să aibă loc, ambele gaze trebuie transportate între locurile de respirație externă și internă. Deși dioxidul de carbon este mai solubil decât oxigenul din sânge, ambele gaze necesită un sistem de transport specializat pentru ca majoritatea moleculelor de gaz să fie mutate între plămâni și alte țesuturi.,
Transportul de Oxigen în Sânge
Figura 1. Hemoglobina este formată din patru subunități, fiecare conținând o moleculă de fier.chiar dacă oxigenul este transportat prin sânge, vă puteți aminti că oxigenul nu este foarte solubil în lichide. O cantitate mică de oxigen se dizolvă în sânge și este transportată în sânge, dar este de aproximativ 1,5% din cantitatea totală., Majoritatea moleculelor de oxigen sunt transportate de la plămâni la țesuturile organismului printr—un sistem de transport specializat, care se bazează pe eritrocite-celulele roșii din sânge. Eritrocitele conțin o metaloproteină, hemoglobină, care servește la legarea moleculelor de oxigen la eritrocite (Figura 1). Heme este porțiunea de hemoglobină care conține fier și este heme care leagă oxigenul. Un eritrocit conține patru ioni de fier și, din acest motiv, fiecare eritrocit este capabil să transporte până la patru molecule de oxigen., Pe măsură ce oxigenul difuzează prin membrana respiratorie de la alveol la capilar, difuzează și în globulele roșii și este legat de hemoglobină. Următoarea reacție chimică reversibilă descrie producerea produsului final, oxihemoglobina (Hb–O2), care se formează atunci când oxigenul se leagă de hemoglobină. Oxihemoglobina este o moleculă de culoare roșie aprinsă care contribuie la culoarea roșie aprinsă a sângelui oxigenat.
HB + O2 ↔ HB − O2
în această formulă, Hb reprezintă hemoglobină redusă, adică hemoglobină care nu are oxigen legat de ea., Există mai mulți factori implicați în cât de ușor se leagă heme și se disociază de oxigen, care vor fi discutate în secțiunile ulterioare.
funcția hemoglobinei
hemoglobina este compusă din subunități, o structură proteică denumită structură cuaternară. Fiecare dintre cele patru subunități care alcătuiesc hemoglobina este aranjată într-o manieră asemănătoare inelului, cu un atom de fier legat covalent de HEMA din centrul fiecărei subunități. Legarea primei molecule de oxigen determină o schimbare conformațională a hemoglobinei care permite celei de-a doua molecule de oxigen să se lege mai ușor., Pe măsură ce fiecare moleculă de oxigen este legată, aceasta facilitează în continuare legarea următoarei molecule, până când toate cele patru site-uri de heme sunt ocupate de oxigen. Se întâmplă și contrariul: după ce prima moleculă de oxigen se disociază și este „aruncată” la țesuturi, următoarea moleculă de oxigen se disociază mai ușor. Când toate cele patru site-uri de heme sunt ocupate, se spune că hemoglobina este saturată. Când unul până la trei site-uri de heme sunt ocupate, se spune că hemoglobina este parțial saturată., Prin urmare, atunci când se ia în considerare sângele în ansamblu, procentul unităților heme disponibile care sunt legate de oxigen la un moment dat se numește saturație a hemoglobinei. Saturația hemoglobinei de 100% înseamnă că fiecare unitate de heme din toate eritrocitele corpului este legată de oxigen. La un individ sănătos cu niveluri normale de hemoglobină, saturația hemoglobinei variază în general de la 95% la 99%.
disocierea oxigenului de hemoglobină
presiunea parțială este un aspect important al legării oxigenului și al disocierii de heme., O curbă de disociere oxigen–hemoglobină este un grafic care descrie relația presiunii parțiale cu legarea oxigenului de heme și disocierea ulterioară de heme (Figura 2). Amintiți-vă că gazele călătoresc dintr-o zonă cu presiune parțială mai mare într-o zonă cu presiune parțială mai mică. În plus, afinitatea unei molecule de oxigen pentru heme crește pe măsură ce mai multe molecule de oxigen sunt legate. Prin urmare, în curba de saturație oxigen–hemoglobină, pe măsură ce presiunea parțială a oxigenului crește, un număr proporțional mai mare de molecule de oxigen sunt legate de heme., Nu este surprinzător, curba de saturație/disociere a oxigenului–hemoglobină arată, de asemenea, că cu cât presiunea parțială a oxigenului este mai mică, cu atât mai puține molecule de oxigen sunt legate de heme. Ca urmare, presiunea parțială a oxigenului joacă un rol major în determinarea gradului de legare a oxigenului la hem la locul membranei respiratorii, precum și gradul de disociere a oxigenului de la hem la locul țesuturilor corpului.
Figura 2., Aceste trei grafice arată (a) relația dintre presiunea parțială a oxigenului și saturația hemoglobinei, (b) efectul pH–ului asupra curbei de disociere oxigen–hemoglobină și (c) efectul temperaturii asupra curbei de disociere oxigen-hemoglobină.mecanismele din spatele curbei de saturație/disociere oxigen–hemoglobină servesc, de asemenea, ca mecanisme automate de control care reglează cantitatea de oxigen furnizată diferitelor țesuturi din organism. Acest lucru este important deoarece unele țesuturi au o rată metabolică mai mare decât altele., Țesuturile foarte active, cum ar fi mușchii, utilizează rapid oxigenul pentru a produce ATP, scăzând presiunea parțială a oxigenului în țesut la aproximativ 20 mm Hg. Presiunea parțială a oxigenului din interiorul capilarelor este de aproximativ 100 mm Hg, astfel încât diferența dintre cele două devine destul de mare, aproximativ 80 mm Hg. Ca urmare, un număr mai mare de molecule de oxigen se disociază de hemoglobină și intră în țesuturi. Reversul este valabil pentru țesuturi, cum ar fi adipoza (grăsimea corporală), care au rate metabolice mai mici., Deoarece aceste celule utilizează mai puțin oxigen, presiunea parțială a oxigenului din aceste țesuturi rămâne relativ ridicată, rezultând mai puține molecule de oxigen care se disociază de hemoglobină și intră în fluidul interstițial al țesutului. Deși se spune că sângele venos este dezoxigenat, un anumit oxigen este încă legat de hemoglobină în globulele roșii. Aceasta oferă o rezervă de oxigen care poate fi utilizată atunci când țesuturile solicită brusc mai mult oxigen.factorii, alții decât presiunea parțială, afectează, de asemenea, curba de saturație/disociere oxigen–hemoglobină., De exemplu, o temperatură mai ridicată favorizează disocierea mai rapidă a hemoglobinei și a oxigenului, în timp ce o temperatură mai scăzută inhibă disocierea (vezi figura 2b). Cu toate acestea, corpul uman reglează strâns temperatura, astfel încât acest factor nu poate afecta schimbul de gaze în organism. Excepția de la aceasta este în țesuturile foarte active, care pot elibera o cantitate mai mare de energie decât este dată sub formă de căldură. Ca urmare, oxigenul se disociază ușor de hemoglobină, care este un mecanism care ajută la furnizarea de țesuturi active cu mai mult oxigen.,anumiți hormoni, cum ar fi androgenii, epinefrina, hormonii tiroidieni și hormonul de creștere, pot afecta curba de saturație/disociere oxigen–hemoglobină prin stimularea producerii unui compus numit 2,3-bifosfoglicerat (BPG) de către eritrocite. BPG este un produs secundar al glicolizei. Deoarece eritrocitele nu conțin mitocondrii, glicoliza este singura metodă prin care aceste celule produc ATP. BPG promovează disocierea oxigenului de hemoglobină. Prin urmare, cu cât concentrația de BPG este mai mare, cu atât oxigenul se disociază mai ușor de hemoglobină, în ciuda presiunii sale parțiale.,pH–ul sângelui este un alt factor care influențează curba de saturație/disociere oxigen-hemoglobină (vezi Figura 2). Efectul Bohr este un fenomen care rezultă din relația dintre pH și afinitatea oxigenului pentru hemoglobină: un pH mai mic și mai acid promovează disocierea oxigenului de hemoglobină. În schimb, un pH mai mare sau mai bazic inhibă disocierea oxigenului de hemoglobină. Cu cât este mai mare cantitatea de dioxid de carbon din sânge, cu atât mai multe molecule trebuie convertite, care la rândul lor generează ioni de hidrogen și astfel scade pH-ul sângelui., În plus, pH-ul sângelui poate deveni mai acid atunci când anumite produse secundare ale metabolismului celular, cum ar fi acidul lactic, acidul carbonic și dioxidul de carbon, sunt eliberate în sânge.
hemoglobina fătului
fătul are propria circulație cu propriile sale eritrocite; cu toate acestea, depinde de mamă pentru oxigen. Sângele este furnizat fătului prin cordonul ombilical, care este conectat la placentă și separat de sângele matern de corion. Mecanismul schimbului de gaze la Corion este similar cu schimbul de gaze la membrana respiratorie., Cu toate acestea, presiunea parțială a oxigenului este mai mică în sângele matern din placentă, la aproximativ 35 până la 50 mm Hg, decât în sângele arterial matern. Diferența de presiune parțială între sângele matern și fetal nu este mare, deoarece presiunea parțială a oxigenului în sângele fetal la placentă este de aproximativ 20 mm Hg. Prin urmare, nu există atât de multă difuzie a oxigenului în alimentarea cu sânge fetal. Hemoglobina fătului depășește această problemă având o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina maternă (Figura 3)., Atât hemoglobina fetală, cât și cea adultă au patru subunități, dar două dintre subunitățile hemoglobinei fetale au o structură diferită care determină ca hemoglobina fetală să aibă o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina adultă.
Figura 3. Curbele de disociere oxigen-hemoglobină la făt și Adult. Hemoglobina fetală are o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina adultă.
transportul dioxidului de Carbon în sânge
dioxidul de Carbon este transportat prin trei mecanisme majore., Primul mecanism de transport al dioxidului de carbon este prin plasma sanguină, deoarece unele molecule de dioxid de carbon se dizolvă în sânge. Al doilea mecanism este transportul sub formă de bicarbonat (HCO3–), care se dizolvă și în plasmă. Al treilea mecanism de transport al dioxidului de carbon este similar cu transportul oxigenului de către eritrocite.deși dioxidul de carbon nu este considerat a fi foarte solubil în sânge, o mică fracțiune—aproximativ 7 până la 10%—din dioxidul de carbon care difuzează în sânge din țesuturi se dizolvă în plasmă., Dioxidul de carbon dizolvat se deplasează apoi în sânge și când sângele ajunge la capilarele pulmonare, dioxidul de carbon dizolvat difuzează prin membrana respiratorie în alveole, unde este apoi expirat în timpul ventilației pulmonare.o fracțiune mare-aproximativ 70%—din moleculele de dioxid de carbon care difuzează în sânge este transportată în plămâni sub formă de bicarbonat. Majoritatea bicarbonatului este produs în eritrocite după ce dioxidul de carbon difuzează în capilare și, ulterior, în globulele roșii., Anhidraza carbonică (CA) determină dioxidul de carbon și apa să formeze acid carbonic (H2CO3), care se disociază în doi ioni: bicarbonat (HCO3–) și hidrogen (H+). Următoarea formulă descrie această reacție:
\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}
Bicarbonat tinde să crească în eritrocite, astfel că nu există o concentrație mai mare de bicarbonat în eritrocite decât în jur de plasma de sânge., Ca rezultat, o parte din bicarbonat va părăsi eritrocitele și va coborî gradientul de concentrație
în plasmă în schimbul ionilor de clorură (Cl–). Acest fenomen este denumit schimbarea clorurii și apare deoarece prin schimbul unui ion negativ cu un alt ion negativ, nici sarcina electrică a eritrocitelor, nici cea a sângelui nu este modificată.la capilarele pulmonare, reacția chimică care a produs bicarbonat (prezentată mai sus) este inversată, iar dioxidul de carbon și apa sunt produsele., O mare parte din bicarbonatul din plasmă reintră în eritrocite în schimbul ionilor de clor. Ionii de hidrogen și ionii de bicarbonat se unesc pentru a forma acid carbonic, care este transformat în dioxid de carbon și apă de către anhidraza carbonică. Dioxidul de Carbon difuzează din eritrocite și în plasmă, unde poate difuza în continuare prin membrana respiratorie în Alveole pentru a fi expirat în timpul ventilației pulmonare.aproximativ 20% din dioxidul de carbon este legat de hemoglobină și este transportat la plămâni., Dioxidul de Carbon nu se leagă de fier ca de oxigen nu; în schimb, dioxid de carbon se leagă de aminoacizi moieties pe globinei porțiuni de hemoglobina pentru a forma carbaminohemoglobin, care se formează atunci când hemoglobina și dioxid de carbon se leagă. Atunci când hemoglobina nu transportă oxigen, tinde să aibă un ton albastru-violet, creând culoarea maro mai închisă tipică sângelui deoxigenat., Următoarea formulă descrie această reacție reversibilă:
\text{CO}_2+\text{Hb}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2
Similare pentru transportul de oxigen de hem, legarea și disocierea dioxidului de carbon la și de la hemoglobina depinde de presiunea parțială a dioxidului de carbon. Deoarece dioxidul de carbon este eliberat din plămâni, sângele care părăsește plămânii și ajunge la țesuturile corpului are o presiune parțială mai mică a dioxidului de carbon decât se găsește în țesuturi., Ca urmare, dioxidul de carbon părăsește țesuturile datorită presiunii sale parțiale mai mari, intră în sânge și apoi se deplasează în globulele roșii, legându-se de hemoglobină. În schimb, în capilarele pulmonare, presiunea parțială a dioxidului de carbon este ridicată în comparație cu interiorul alveolelor. Ca urmare, dioxidul de carbon disociază ușor de hemoglobină și difuzează prin membrana respiratorie în aer.,în plus față de presiunea parțială a dioxidului de carbon, saturația de oxigen a hemoglobinei și presiunea parțială a oxigenului din sânge influențează, de asemenea, afinitatea hemoglobinei pentru dioxidul de carbon. Efectul Haldan este un fenomen care rezultă din relația dintre presiunea parțială a oxigenului și afinitatea hemoglobinei pentru dioxidul de carbon. Hemoglobina care este saturată cu oxigen nu leagă ușor dioxidul de carbon. Cu toate acestea, atunci când oxigenul nu este legat de heme și presiunea parțială a oxigenului este scăzută, hemoglobina se leagă ușor de dioxidul de carbon.,
întrebare practică
urmăriți acest videoclip pentru a vedea transportul oxigenului de la plămâni la țesuturi. De ce sângele oxigenat este roșu aprins, în timp ce sângele deoxigenat tinde să fie mai mult de o culoare purpurie?
capitolul revizuire
oxigenul este transportat în principal prin sânge de către eritrocite., Aceste celule conțin o metaloproteină numită hemoglobină, care este compusă din patru subunități cu o structură asemănătoare inelului. Fiecare subunitate conține un atom de fier legat de o moleculă de heme. Heme leagă oxigenul astfel încât fiecare moleculă de hemoglobină să poată lega până la patru molecule de oxigen. Când toate unitățile heme din sânge sunt legate de oxigen, hemoglobina este considerată a fi saturată. Hemoglobina este parțial saturată atunci când numai unele unități de heme sunt legate de oxigen., O curbă de saturație/disociere oxigen–hemoglobină este o modalitate obișnuită de a descrie relația dintre cât de ușor oxigenul se leagă sau se disociază de hemoglobină în funcție de presiunea parțială a oxigenului. Pe măsură ce presiunea parțială a oxigenului crește, hemoglobina se leagă mai ușor de oxigen. În același timp, odată ce o moleculă de oxigen este legată de hemoglobină, moleculele suplimentare de oxigen se leagă mai ușor de hemoglobină., Alți factori, cum ar fi temperatura, pH-ul, presiunea parțială a dioxidului de carbon și concentrația de 2,3-bifosfoglicerat pot spori sau inhiba legarea hemoglobinei și a oxigenului. Hemoglobina fetală are o structură diferită de hemoglobina adultă, ceea ce duce la faptul că hemoglobina fetală are o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina adultă.dioxidul de Carbon este transportat în sânge prin trei mecanisme diferite: ca dioxid de carbon dizolvat, ca bicarbonat sau ca carbaminohemoglobină. O mică parte din dioxidul de carbon rămâne., Cea mai mare cantitate de dioxid de carbon transportat este ca bicarbonat, format în eritrocite. Pentru această conversie, dioxidul de carbon este combinat cu apa cu ajutorul unei enzime numite anhidrază carbonică. Această combinație formează acid carbonic, care se disociază spontan în ioni de bicarbonat și hidrogen. Pe măsură ce bicarbonatul se acumulează în eritrocite, Acesta este mutat de-a lungul membranei în plasmă în schimbul ionilor de clorură printr-un mecanism numit schimbare de clorură., La capilarele pulmonare, bicarbonatul reintroduce eritrocitele în schimbul ionilor de clorură, iar reacția cu anhidraza carbonică este inversată, recreând dioxidul de carbon și apa. Dioxidul de Carbon difuzează apoi din eritrocite și prin membrana respiratorie în aer. O cantitate intermediară de dioxid de carbon se leagă direct de hemoglobină pentru a forma carbaminohemoglobină. Presiunile parțiale ale dioxidului de carbon și oxigenului, precum și saturația de oxigen a hemoglobinei, influențează cât de ușor hemoglobina leagă dioxidul de carbon., Cu cât hemoglobina este mai puțin saturată și cu cât presiunea parțială a oxigenului din sânge este mai mică, cu atât hemoglobina se leagă mai ușor de dioxidul de carbon. Acesta este un exemplu al efectului Haldane.
verificare automată
răspundeți la întrebarea (întrebările) de mai jos pentru a vedea cât de bine înțelegeți subiectele abordate în secțiunea anterioară.
întrebări de gândire critică
- comparați și contrastați hemoglobina adultă și hemoglobina fetală.
- descrieți relația dintre presiunea parțială a oxigenului și legarea oxigenului la hemoglobină.,
- descrieți trei moduri în care dioxidul de carbon poate fi transportat.