wysoko zorganizowane struktury białek to prawdziwe arcydzieła architektury chemicznej. Ale wysoce zorganizowane struktury mają tendencję do pewnej delikatności, a to dotyczy białek. Denaturacja jest terminem używanym dla każdej zmiany w trójwymiarowej strukturze białka, która sprawia, że nie jest ona w stanie wykonywać przypisanej jej funkcji. Denaturowane białko nie może wykonać swojej pracy. (Czasami denaturacja jest utożsamiana z wytrącaniem lub koagulacją białka; nasza definicja jest nieco szersza.,) Wiele różnych odczynników i warunków, takich jak ciepło, związki organiczne, zmiany pH i jony metali ciężkich, może powodować denaturację białek.

Tabela 2.,5: Protein Denaturation Methods

Method	Effect on Protein Structure
Heat above 50°C or ultraviolet (UV) radiation	Heat or UV radiation supplies kinetic energy to protein molecules, causing their atoms to vibrate more rapidly and disrupting relatively weak hydrogen bonding and dispersion forces.,
stosowanie związków organicznych, takich jak alkohol etylowy	związki te są zdolne do angażowania się w międzycząsteczkowe wiązanie wodorowe z cząsteczkami białka, zakłócając wewnątrzcząsteczkowe wiązanie wodorowe w białku.,
Sole jonów metali ciężkich, takich jak rtęć, srebro i ołów	jony te tworzą silne wiązania z anionami karboksylowymi kwaśnych aminokwasów lub grup SH cysteiny, zakłócając wiązania jonowe i wiązania dwusiarczkowe.
odczynniki Alkaloidowe, takie jak kwas taninowy (stosowany w garbnikach)	te odczynniki łączą się z dodatnio naładowanymi grupami aminowymi w białkach, aby zakłócić wiązania jonowe.,

każdy, kto usmażył jajko, zaobserwował denaturację. Przezroczyste białko jaja staje się nieprzezroczyste, gdy albumina denaturuje i koaguluje. Nikt jeszcze nie odwrócił tego procesu. Jednakże, biorąc pod uwagę właściwe okoliczności i wystarczająco dużo czasu, białko, które rozwinęło się w wystarczająco łagodnych warunkach, może się ponownie gromadzić i ponownie wykazywać aktywność biologiczną (rysunek 2.5.1). Takie dowody sugerują, że przynajmniej dla tych białek struktura pierwotna determinuje strukturę drugorzędową i trzeciorzędową., Dana sekwencja aminokwasów wydaje się przyjmować swój szczególny układ trójwymiarowy (3D) naturalnie, jeśli warunki są właściwe.

podstawowe struktury białek są dość wytrzymałe., Ogólnie rzecz biorąc, dość energiczne warunki są potrzebne do hydrolizy wiązań peptydowych. Na poziomie wtórnym przez czwartorzędowe, jednak białka są dość podatne na atak, choć różnią się podatnością na denaturację. Delikatnie pofałdowane białka kuliste są znacznie łatwiejsze do denaturowania niż twarde, włókniste białka włosów i skóry.