anatomie en fysiologie II

leerdoelstellingen

aan het einde van deze sectie kunt u:

  • Beschrijf de principes van zuurstoftransport
  • Beschrijf de structuur van hemoglobine
  • vergelijk en contrast foetaal en volwassen hemoglobine
  • Beschrijf de principes van koolstofdioxietransport

de andere belangrijke activiteit in de longen is het proces van ademhaling, het proces van gasuitwisseling., De functie van ademhaling is om zuurstof te verstrekken voor gebruik door lichaamscellen tijdens cellulaire ademhaling en om koolstofdioxide, een afvalproduct van cellulaire ademhaling, uit het lichaam te elimineren. Voor de uitwisseling van zuurstof en kooldioxide moeten beide gassen worden getransporteerd tussen de externe en interne ademhalingsplaatsen. Hoewel koolstofdioxide oplosbaarder is dan zuurstof in bloed, vereisen beide gassen een gespecialiseerd transportsysteem voor de meerderheid van de gasmoleculen die tussen de longen en andere weefsels moeten worden verplaatst.,

zuurstoftransport in het bloed

figuur 1. Hemoglobine bestaat uit vier subeenheden, die elk één molecuul ijzer bevatten.

hoewel zuurstof via het bloed wordt getransporteerd, herinnert u zich wellicht dat zuurstof niet erg oplosbaar is in vloeistoffen. Een kleine hoeveelheid zuurstof Lost wel op in het bloed en wordt in de bloedbaan getransporteerd, maar het is slechts ongeveer 1,5% van de totale hoeveelheid., De meerderheid van zuurstofmoleculen worden door een gespecialiseerd transportsysteem van de longen naar de weefsels van het lichaam vervoerd, dat afhankelijk is van de erytrocyt—de rode bloedcel. Erytrocyten bevatten een metalloproteïne, hemoglobine, die dient om zuurstofmoleculen te binden aan de erytrocyt (figuur 1). Heme is het gedeelte van hemoglobine dat ijzer bevat, en het is heme dat zuurstof bindt. Een erytrocyt bevat vier ijzerionen, en daarom is elke erytrocyt in staat om maximaal vier moleculen zuurstof., Aangezien de zuurstof over het ademhalingsmembraan van de alveolus aan de capillaire verspreidt, verspreidt het ook in de rode bloedcel en door hemoglobine wordt gebonden. De volgende omkeerbare chemische reactie beschrijft de productie van het eindproduct, oxyhemoglobine (Hb–O2), dat wordt gevormd wanneer zuurstof bindt aan hemoglobine. Oxyhemoglobine is een helder rood gekleurd molecuul dat bijdraagt aan de heldere rode kleur van zuurstofrijk bloed.

Hb + O2 ↔ Hb − O2

in deze formule staat HB voor verlaagd hemoglobine, dat wil zeggen hemoglobine zonder zuurstof., Er zijn veelvoudige factoren betrokken bij hoe gemakkelijk heme bindt aan en scheidt van zuurstof, die in de volgende secties zullen worden besproken.

functie van hemoglobine

hemoglobine is samengesteld uit subeenheden, een eiwitstructuur die wordt aangeduid als een quaternaire structuur. Elk van de vier subeenheden die hemoglobine vormen is gerangschikt in een ring-achtige manier, met een ijzeratoom covalent gebonden aan de Heem in het centrum van elke subeenheid. De band van de eerste zuurstofmolecule veroorzaakt een conformational verandering in hemoglobine die het tweede molecuul van zuurstof toestaat om gemakkelijker te binden., Aangezien elke molecule van zuurstof gebonden is, vergemakkelijkt het verder de band van de volgende molecule, tot alle vier heme plaatsen door zuurstof worden bezet. Het tegenovergestelde gebeurt ook: nadat het eerste zuurstofmolecuul dissocieert en bij de weefsels wordt” afgezet”, dissocieert het volgende zuurstofmolecuul gemakkelijker. Wanneer alle vier heem sites bezet zijn, wordt gezegd dat de hemoglobine verzadigd is. Wanneer één tot drie heemplaatsen bezet zijn, wordt gezegd dat de hemoglobine gedeeltelijk verzadigd is., Daarom, bij het overwegen van het bloed als geheel, het percentage van de beschikbare heem eenheden die gebonden zijn aan zuurstof op een bepaald moment wordt hemoglobine verzadiging genoemd. Hemoglobine verzadiging van 100 procent betekent dat elke heem eenheid in alle erytrocyten van het lichaam is gebonden aan zuurstof. In een gezond individu met normale hemoglobine niveaus, hemoglobine verzadiging varieert over het algemeen van 95 procent tot 99 procent.

zuurstof dissociatie van hemoglobine

partiële druk is een belangrijk aspect van de binding van zuurstof aan en dissociatie van heme., Een zuurstof-hemoglobine dissociatiecurve is een grafiek die de relatie van partiële druk tot de binding van zuurstof aan heme en de daaropvolgende dissociatie van heme beschrijft (Figuur 2). Vergeet niet dat gassen reizen van een gebied met een hogere partiële druk naar een gebied met een lagere partiële druk. Bovendien neemt de affiniteit van een zuurstofmolecuul voor heme toe naarmate meer zuurstofmoleculen gebonden zijn. Daarom is in de zuurstof–hemoglobine verzadigingscurve, als de gedeeltelijke druk van zuurstof toeneemt, een proportioneel groter aantal zuurstofmoleculen gebonden door heme., Niet verrassend, de zuurstof-hemoglobine verzadiging/dissociatie curve toont ook aan dat hoe lager de partiële druk van zuurstof, hoe minder zuurstof moleculen worden gebonden aan heme. Als gevolg hiervan speelt de gedeeltelijke druk van zuurstof een belangrijke rol bij het bepalen van de mate van binding van zuurstof aan heem op de plaats van het ademhalingsmembraan, evenals de mate van dissociatie van zuurstof van heem op de plaats van lichaamsweefsels.

Figuur 2., Deze drie grafieken tonen (a) de relatie tussen de partiële druk van zuurstof en hemoglobine verzadiging, (b) het effect van pH op de zuurstof–hemoglobine dissociatie curve, en (c) het effect van temperatuur op de zuurstof–hemoglobine dissociatie curve.

de mechanismen achter de zuurstof-hemoglobine verzadiging/dissociatie curve dienen ook als automatische controlemechanismen die regelen hoeveel zuurstof door het hele lichaam aan verschillende weefsels wordt geleverd. Dit is belangrijk omdat sommige weefsels een hoger metabolisme hebben dan andere., Zeer actieve weefsels, zoals spier, gebruiken snel zuurstof om ATP te produceren, waardoor de gedeeltelijke druk van zuurstof in het weefsel tot ongeveer 20 mm Hg wordt verlaagd. De gedeeltelijke druk van zuurstof in de haarvaten is ongeveer 100 mm Hg, dus het verschil tussen de twee wordt vrij hoog, ongeveer 80 mm Hg. Dientengevolge, een groter aantal zuurstofmoleculen dissociëren van hemoglobine en gaan de weefsels in. Het omgekeerde geldt voor weefsels, zoals vet (lichaamsvet), die lagere metabolische tarieven hebben., Omdat minder zuurstof wordt gebruikt door deze cellen, de gedeeltelijke druk van zuurstof in dergelijke weefsels blijft relatief hoog, wat resulteert in minder zuurstof moleculen dissociëren van hemoglobine en het invoeren van het weefsel interstitiële vloeistof. Hoewel veneus bloed wordt gezegd te zijn gedeoxygeneerd, sommige zuurstof is nog steeds gebonden aan hemoglobine in de rode bloedcellen. Dit zorgt voor een zuurstofreserve die kan worden gebruikt wanneer weefsels plotseling meer zuurstof vereisen.

andere factoren dan partiële druk beïnvloeden ook de zuurstof–hemoglobine verzadiging/dissociatie curve., Bijvoorbeeld, bevordert een hogere temperatuur hemoglobine en zuurstof om sneller te dissociëren, terwijl een lagere temperatuur dissociatie remt (zie figuur 2b). Het menselijk lichaam reguleert echter strak de temperatuur, dus deze factor kan de gasuitwisseling door het hele lichaam niet beïnvloeden. De uitzondering hierop is in hoogst actieve weefsels, die een grotere hoeveelheid energie kunnen vrijgeven dan als hitte wordt afgegeven. Als gevolg daarvan scheidt zuurstof gemakkelijk van hemoglobine, een mechanisme dat helpt om actieve weefsels te voorzien van meer zuurstof.,

bepaalde hormonen, zoals androgenen, epinefrine, schildklierhormonen en groeihormoon, kunnen de zuurstof–hemoglobine verzadiging/disassociatiecurve beïnvloeden door de aanmaak van een verbinding genaamd 2,3-bisfosfoglyceraat (BPG) door erytrocyten te stimuleren. BPG is een bijproduct van glycolyse. Omdat erytrocyten geen mitochondriën bevatten, is glycolyse de enige methode waarmee deze cellen ATP produceren. BPG bevordert de dissociatie van zuurstof uit hemoglobine. Daarom, hoe groter de concentratie van BPG, hoe gemakkelijker zuurstof dissocieert van hemoglobine, ondanks de gedeeltelijke druk.,

de pH van het bloed is een andere factor die de zuurstof–hemoglobine verzadiging/dissociatie curve beïnvloedt (zie Figuur 2). Het Bohr-effect is een fenomeen dat voortvloeit uit de relatie tussen pH en zuurstof affiniteit voor hemoglobine: een lagere, meer zure pH bevordert zuurstof dissociatie van hemoglobine. In tegenstelling, een hogere, of meer basische, pH remt zuurstof dissociatie van hemoglobine. Hoe groter de hoeveelheid koolstofdioxide in het bloed, hoe meer moleculen er moeten worden omgezet, wat op zijn beurt waterstofionen genereert en zo de pH van het bloed verlaagt., Bovendien kan de pH van het bloed zuurder worden wanneer bepaalde bijproducten van het celmetabolisme, zoals melkzuur, koolzuur en kooldioxide, in de bloedbaan worden vrijgegeven.

hemoglobine van de foetus

de foetus heeft zijn eigen bloedcirculatie met zijn eigen erytrocyten; het is echter afhankelijk van de moeder voor zuurstof. Bloed wordt geleverd aan de foetus via de navelstreng, die is verbonden met de placenta en gescheiden van moederbloed door het chorion. Het mechanisme van de gasuitwisseling bij het chorion is vergelijkbaar met de gasuitwisseling bij het ademhalingsmembraan., De gedeeltelijke druk van zuurstof is echter lager in het maternale bloed in de placenta, bij ongeveer 35 tot 50 mm Hg, dan in maternale arteriële bloed. Het verschil in partiële druk tussen moeder-en foetaal bloed is niet groot, omdat de partiële druk van zuurstof in foetaal bloed aan de placenta ongeveer 20 mm Hg is. Daarom is er niet zo veel diffusie van zuurstof in de foetale bloedtoevoer. De hemoglobine van de foetus overwint dit probleem door een grotere affiniteit voor zuurstof dan maternale hemoglobine (Figuur 3)., Zowel foetale als volwassen hemoglobine hebben vier subeenheden,maar twee van de subeenheden van foetale hemoglobine hebben een andere structuur die ervoor zorgt dat foetale hemoglobine een grotere affiniteit voor zuurstof dan volwassen hemoglobine.

Figuur 3. Zuurstof-hemoglobine dissociatie krommen bij foetus en VOLWASSENE. Foetale hemoglobine heeft een grotere affiniteit voor zuurstof dan volwassen hemoglobine.

kooldioxide Transport in het bloed

kooldioxide wordt getransporteerd door drie belangrijke mechanismen., Het eerste mechanisme van koolstofdioxidetransport is door bloedplasma, aangezien sommige koolstofdioxidemoleculen in het bloed oplossen. Het tweede mechanisme is transport in de vorm van bicarbonaat (HCO3 -), dat ook oplost in plasma. Het derde mechanisme van kooldioxide transport is vergelijkbaar met het transport van zuurstof door erytrocyten.

opgeloste koolstofdioxide

hoewel koolstofdioxide niet als goed oplosbaar in bloed wordt beschouwd, lost een kleine fractie—ongeveer 7 tot 10 procent—van het koolstofdioxide dat vanuit de weefsels in het bloed diffuus wordt, op in plasma., Het opgeloste koolstofdioxide reist dan in de bloedbaan en wanneer het bloed de pulmonale capillairen bereikt, verspreidt het opgeloste koolstofdioxide over het ademhalingsmembraan in de longblaasjes, waar het vervolgens wordt uitgeademd tijdens de pulmonale ventilatie.

Bicarbonaatbuffer

een groot deel – ongeveer 70% – van de kooldioxidemoleculen die in het bloed diffunderen, wordt als bicarbonaat naar de longen getransporteerd. De meeste bicarbonaat wordt geproduceerd in erytrocyten nadat kooldioxide verspreidt in de haarvaten, en vervolgens in rode bloedcellen., Koolzuuranhydrase (CA) zorgt ervoor dat kooldioxide en water koolzuur (H2CO3) vormen, dat in twee ionen uiteenvalt: bicarbonaat (HCO3–) en waterstof (h+). De volgende formule geeft deze reactie:

\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}

Bicarbonaat heeft de neiging op te bouwen in de erytrocyten, waardoor er een grotere concentratie van bicarbonaat in de erytrocyten dan in het omringende bloed plasma., Als gevolg hiervan zal een deel van het bicarbonaat de erytrocyten verlaten en zijn

concentratiegradiënt naar het plasma verplaatsen in ruil voor chloride (Cl–) ionen. Dit fenomeen wordt aangeduid als de chlorideverschuiving en komt voor omdat door het uitwisselen van een negatief ion voor een ander negatief ion, noch de elektrische lading van de erytrocyten noch die van het bloed wordt veranderd.

bij de pulmonale capillairen wordt de chemische reactie die bicarbonaat produceerde (zie hierboven) omgekeerd, en koolstofdioxide en water zijn de producten., Veel van het bicarbonaat in het plasma komt terug in de erytrocyten in ruil voor chloride-ionen. Waterstofionen en bicarbonaationen vormen samen koolzuur, dat door koolzuuranhydrase wordt omgezet in kooldioxide en water. Koolstofdioxide verspreidt zich uit de erytrocyten en in het plasma, waar het verder kan diffunderen over het respiratoire membraan in de longblaasjes om te worden uitgeademd tijdens pulmonale ventilatie.

Carbaminohemoglobine

ongeveer 20% koolstofdioxide wordt gebonden door hemoglobine en wordt naar de longen getransporteerd., Kooldioxide bindt niet aan ijzer als zuurstof doet; in plaats daarvan, kooldioxide bindt aminozuurdelen op de globine delen van hemoglobine carbaminohemoglobine vormen, die zich vormen wanneer hemoglobine en kooldioxide binden. Wanneer hemoglobine geen zuurstof transporteert, heeft het de neiging om een blauw-paarse Toon te hebben, waardoor de donkere kastanjebruine kleur typisch voor gedeoxygeneerd bloed., De volgende formule geeft deze reversibele reactie weer:

\text{CO}_2+\text{Hb}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2

vergelijkbaar met het transport van zuurstof door heme, is de binding en dissociatie van kooldioxide naar en van hemoglobine afhankelijk van de partiële druk van kooldioxide. Omdat kooldioxide vrijkomt uit de longen, bloed dat de longen verlaat en lichaamsweefsels bereikt heeft een lagere partiële druk van kooldioxide dan wordt gevonden in de weefsels., Als gevolg hiervan verlaat kooldioxide de weefsels vanwege de hogere partiële druk, komt het in het bloed en gaat het vervolgens naar rode bloedcellen, die binden aan hemoglobine. In tegenstelling, in de pulmonale capillairen, is de partiële druk van kooldioxide hoog in vergelijking met binnen de alveoli. Als gevolg daarvan dissocieert koolstofdioxide gemakkelijk van hemoglobine en verspreidt het over het ademhalingsmembraan in de lucht.,

naast de partiële druk van kooldioxide, beïnvloeden de zuurstofverzadiging van hemoglobine en de partiële druk van zuurstof in het bloed ook de affiniteit van hemoglobine voor kooldioxide. Het Haldaneffect is een fenomeen dat voortkomt uit de relatie tussen de partiële druk van zuurstof en de affiniteit van hemoglobine voor kooldioxide. Hemoglobine dat verzadigd is met zuurstof bindt niet gemakkelijk kooldioxide. Echter, wanneer zuurstof niet gebonden is aan heme en de gedeeltelijke druk van zuurstof laag is, bindt hemoglobine gemakkelijk aan kooldioxide.,

oefenvraag

bekijk deze video om het transport van zuurstof van de longen naar de weefsels te zien. Waarom is zuurstofrijk bloed helder rood, terwijl gedeoxygeneerd bloed meer van een paarse kleur is?

geef antwoord

wanneer zuurstof zich bindt aan het hemoglobinemolecuul, wordt oxyhemoglobine aangemaakt, dat een rode kleur heeft. Hemoglobine dat niet gebonden is aan zuurstof heeft de neiging om meer van een blauw-paarse kleur. Zuurstofrijk bloed reizen door de systemische slagaders heeft grote hoeveelheden oxyhemoglobine., Als bloed door de weefsels gaat, komt veel van de zuurstof vrij in systemische haarvaten. Het gedeoxygeneerde bloed dat door de systemische aderen terugkeert, bevat daarom veel kleinere hoeveelheden oxyhemoglobine. Hoe meer oxyhemoglobine dat aanwezig is in het bloed, hoe roder de vloeistof zal zijn. Als gevolg hiervan zal zuurstofrijk bloed veel roder van kleur zijn dan gedeoxygeneerd bloed.

hoofdstuk Overzicht

zuurstof wordt voornamelijk door erytrocyten door het bloed getransporteerd., Deze cellen bevatten een metalloproteïne genaamd hemoglobine, die bestaat uit vier subeenheden met een ring-achtige structuur. Elke subeenheid bevat een atoom ijzer gebonden aan een molecuul van heme. Heme bindt zuurstof zodat elk hemoglobine molecuul maximaal vier zuurstofmoleculen kan binden. Wanneer alle heem-eenheden in het bloed aan zuurstof gebonden zijn, wordt hemoglobine geacht verzadigd te zijn. Hemoglobine is gedeeltelijk verzadigd wanneer slechts enkele heem eenheden zijn gebonden aan zuurstof., Een zuurstof-hemoglobine verzadiging/dissociatie curve is een veel voorkomende manier om de relatie af te beelden van hoe gemakkelijk zuurstof bindt aan of scheidt van hemoglobine als een functie van de gedeeltelijke druk van zuurstof. Naarmate de gedeeltelijke druk van zuurstof toeneemt, bindt hemoglobine gemakkelijker aan zuurstof. Tegelijkertijd, zodra een molecuul zuurstof is gebonden door hemoglobine, extra zuurstofmoleculen gemakkelijker binden aan hemoglobine., Andere factoren zoals temperatuur, pH, de gedeeltelijke druk van kooldioxide, en de concentratie van 2,3-bisphosphoglycerate kunnen de band van hemoglobine en zuurstof ook verbeteren of remmen. Foetale hemoglobine heeft een andere structuur dan volwassen hemoglobine, wat resulteert in foetale hemoglobine met een grotere affiniteit voor zuurstof dan volwassen hemoglobine.

kooldioxide wordt in het bloed getransporteerd door drie verschillende mechanismen: als opgeloste kooldioxide, als bicarbonaat of als carbaminohemoglobine. Er blijft een klein deel koolstofdioxide over., De grootste hoeveelheid getransporteerde kooldioxide is bicarbonaat, gevormd in erytrocyten. Voor deze omzetting wordt kooldioxide gecombineerd met water met behulp van een enzym genaamd koolzuuranhydrase. Deze combinatie vormt koolzuur, dat spontaan dissocieert in bicarbonaat-en waterstofionen. Aangezien bicarbonaat zich in erytrocyten ophoopt, wordt het over het membraan in het plasma bewogen in ruil voor chlorideionen door een mechanisme dat de chlorideverschuiving wordt genoemd., Bij de pulmonale capillairen komt bicarbonaat terug in de erytrocyten in ruil voor chloride-ionen, en de reactie met koolzuuranhydrase wordt omgekeerd, waardoor kooldioxide en water opnieuw worden gecreëerd. Koolstofdioxide verspreidt dan uit de erytrocyt en over het ademhalingsmembraan in de lucht. Een intermediaire hoeveelheid kooldioxide bindt direct aan hemoglobine om carbaminohemoglobine te vormen. De partiële druk van kooldioxide en zuurstof, evenals de zuurstofverzadiging van hemoglobine, beïnvloeden hoe gemakkelijk hemoglobine bindt kooldioxide., Hoe minder verzadigd hemoglobine is en hoe lager de gedeeltelijke druk van zuurstof in het bloed is, hoe gemakkelijker hemoglobine bindt aan kooldioxide. Dit is een voorbeeld van het Haldaneffect.

zelfcontrole

beantwoord de vraag(en) hieronder om te zien hoe goed u de onderwerpen begrijpt die in de vorige sectie werden behandeld.

kritische Denkvragen

  1. vergelijk en contrast volwassen hemoglobine en foetale hemoglobine.
  2. beschrijf het verband tussen de partiële druk van zuurstof en de binding van zuurstof aan hemoglobine.,
  3. Beschrijf drie manieren waarop kooldioxide kan worden getransporteerd.
geeft antwoorden

  1. zowel volwassen als foetale hemoglobine transporteren zuurstof via ijzermoleculen. Echter, foetale hemoglobine heeft ongeveer een 20-voudige grotere affiniteit voor zuurstof dan volwassen hemoglobine. Dit is te wijten aan een verschil in structuur; foetale hemoglobine heeft twee subeenheden die een iets andere structuur dan de subeenheden van volwassen hemoglobine.,
  2. het verband tussen de partiële druk van zuurstof en de binding van hemoglobine aan zuurstof wordt beschreven door de zuurstof–hemoglobine verzadiging/dissociatie curve. Naarmate de gedeeltelijke druk van zuurstof toeneemt, neemt het aantal zuurstofmoleculen gebonden door hemoglobine toe, waardoor de verzadiging van hemoglobine toeneemt.
  3. kooldioxide kan worden getransporteerd door drie mechanismen: opgelost in plasma,als bicarbonaat,of als carbaminohemoglobine. Opgelost in plasma, kooldioxide moleculen gewoon diffunderen in het bloed van de weefsels., Bicarbonaat wordt gecreëerd door een chemische reactie die meestal optreedt in erytrocyten, die kooldioxide en water samenvoegt door koolzuuranhydrase, waardoor koolzuur ontstaat, dat afbreekt in bicarbonaat-en waterstofionen. Carbaminohemoglobine is de gebonden vorm van hemoglobine en kooldioxide.,es kooldioxide en water te vorm koolzuur

    chloride shift: gefaciliteerde diffusie dat de uitwisseling van bicarbonaat (HCO3–) met chloride (Cl–) ion

    carbaminohemoglobin: gebonden vorm van hemoglobine en kooldioxide

    Haldane effect: de relatie tussen de partiële druk van zuurstof en de affiniteit van hemoglobine voor koolstofdioxide

    oxyhemoglobin: (Hb–O2) gebonden vorm van hemoglobine en zuurstof

    de zuurstof–hemoglobine-dissociatie curve: een grafiek die beschrijft de relatie van de partiële druk van de binding van zuurstof aan de heem-en de daaropvolgende ontbinding van heem

Geef een reactie

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *