Anatomi og Fysiologi II (Norsk)

Mål

Ved slutten av denne delen, vil du være i stand til å:

  • Beskrive prinsippene for oksygen transport
  • Beskrive strukturen av hemoglobin
  • kan du Sammenligne og kontrast fosterets og voksne hemoglobin
  • Beskrive prinsippene for karbondioksid transport

Den andre store aktiviteten i lungene er prosessen med åndedrett, prosessen av gassutveksling., Funksjonen av respirasjon er å gi oksygen til bruk av celler i kroppen under cellular respirasjon og for å fjerne karbondioksid, en av avfall produkt av cellular respirasjon, fra kroppen. For at utveksling av oksygen og karbondioksid til å skje, både gasser må transporteres mellom det ytre og indre åndedrett nettsteder. Selv om karbondioksid er mer løselig enn oksygen i blodet, både gasser krever en spesialisert transport system for de fleste av gass molekyler til å bli flyttet mellom lungene og andre vev.,

oksygentransporten i Blodet

Figur 1. Hemoglobin består av fire underenhetene, som hver inneholder ett molekyl av jern.

Selv om oksygen blir transportert via blodet, du husker kanskje at oksygen er ikke veldig løselig i væsker. En liten mengde oksygen ikke kan løses opp i blodet og transporteres i blodet, men det er bare ca 1,5% av det totale beløpet., De fleste av oksygen molekyler som er gjennomført fra lungene til kroppens vev ved en spesialisert transport system, som baserer seg på erytrocytt—den røde blodceller. Erytrocytter inneholde en metalloprotein, hemoglobin, som tjener til å binde oksygen molekyler til erytrocytt (Figur 1). Heme er den delen av hemoglobin som inneholder jern, og det er heme som binder oksygen. En erytrocytt inneholder fire strykejern ioner, og på grunn av dette, hver erytrocytt er i stand til å frakte opp til fire molekyler av oksygen., Som oksygenet diffunderer over i luftveiene membran fra alveolus til kapillær, er det også diffunderer inn i røde blodlegemer og er bundet av hemoglobin. Følgende reversibel kjemisk reaksjon beskriver produksjonen av det endelige produktet, oxyhemoglobin (Hb–O2), som er dannet når oksygen binder seg til hemoglobin. Oxyhemoglobin er en rød-farget molekyl som bidrar til å lyse røde fargen av oksygenrikt blod.

Hb + O2 ↔ Hb − O2

I denne formelen, Hb representerer redusert hemoglobin, som er, hemoglobin som ikke har oksygen bundet til det., Det er flere faktorer involvert i hvordan lett heme binder seg til og dissosierer fra oksygen, noe som vil bli diskutert i de påfølgende kapitlene.

Funksjon av Hemoglobin

Hemoglobin er sammensatt av underenhetene, et protein struktur som er referert til som en kvartær struktur. Hver av de fire underenhetene som utgjør hemoglobin er ordnet i en ring-som mote, med et strykejern atom covalently bundet til heme i midten av hver subunit. Binding av første molekyl oksygen fører til en conformational endring i hemoglobin som gjør at den andre molekyler av oksygen til å binde mer lett., Som hvert molekyl av oksygen som er bundet, det muliggjør ytterligere binding av neste molekyl, til alle de fire heme områdene er okkupert av oksygen. Det motsatte forekommer også: Etter den første oksygen-molekyl dissosierer og er «falt av» på vev, neste oksygen-molekyl distanserer lettere. Når alle fire heme nettsteder er opptatt, hemoglobin sies å være mettet. Når en til tre heme nettsteder er opptatt, hemoglobin sies å være delvis mettet., Derfor, når de vurderer blod som en helhet, prosent av de tilgjengelige heme enheter som er bundet til oksygen på et gitt tidspunkt er kalt hemoglobin metning. Metning av Hemoglobin 100 prosent betyr at hver heme enhet i alle av erytrocytter av kroppen er bundet til oksygen. I en sunn person med normal hemoglobin nivåer, hemoglobin metning generelt varierer fra 95 prosent til 99 prosent.

Oksygen Dissosiasjon fra Hemoglobin

partialtrykket er et viktig aspekt av binding av oksygen til og disassosiasjon fra heme., En oksygen–hemoglobin dissosiasjon kurve er en graf som beskriver forholdet av partialtrykket til binding av oksygen til heme og den påfølgende dissosiasjon fra heme (Figur 2). Husk at gasser reise fra et område med høyere delvis presset til et område med lavere partialtrykket. I tillegg affinitet for oksygen molekyler for heme øker mer oksygen molekyler som er bundet av. Derfor, i oksygen–hemoglobin metning kurve, som partialtrykket av oksygen øker, en proporsjonalt større antall av oksygen molekyler som er bundet av heme., Ikke overraskende, oksygen–hemoglobin metning/dissosiasjon kurven viser også at jo lavere partialtrykket av oksygen, færre oksygen molekyler som er bundet til heme. Som et resultat, partialtrykket av oksygen spiller en viktig rolle i å avgjøre graden av binding av oksygen til heme på stedet av luftveiene membran, samt graden av dissosiasjon av oksygen fra heme på siden av kroppens vev.

Figur 2., Disse tre grafene viser (a) forholdet mellom partialtrykket av oksygen og hemoglobin metning, (b) effekten av pH på oksygen–hemoglobin dissosiasjon kurve, og (c) effekten av temperatur på oksygen–hemoglobin dissosiasjon kurve.

mekanismene bak oksygen–hemoglobin metning/dissosiasjon kurve også tjene som automatisk kontroll mekanismer som regulerer hvor mye oksygen leveres til forskjellige vev i hele kroppen. Dette er viktig fordi noen vev har et høyere stoffskifte enn andre., Svært aktiv vev, som for eksempel muskel -, raskt ved bruk av oksygen for å produsere ATP, senke partialtrykket av oksygen i vevet til ca 20 mm Hg. Den partialtrykket av oksygen inne i kapillærene er ca 100 mm Hg, så forskjellen mellom de to blir ganske høy, ca 80 mm Hg. Som et resultat, et større antall av oksygen molekyler ta avstand fra hemoglobin og angi vev. Det motsatte er sant for vev, for eksempel adipose (kroppsfett), som har lavere stoffskifte., Fordi mindre oksygen brukes av disse cellene, partialtrykket av oksygen i slike vev er fortsatt relativt høy, noe som resulterer i færre oksygen molekyler dissociating fra hemoglobin og inn i vev interstitiell væske. Selv om veneblod sies å være deoxygenated, noen oksygen er fortsatt bundet til hemoglobin i røde blodlegemer. Dette gir en oksygen forbeholder oss som kan brukes når vev plutselig krever mer oksygen.

andre Faktorer enn partialtrykket også påvirke oksygen–hemoglobin metning/dissosiasjon kurve., For eksempel, en høyere temperatur fremmer hemoglobin og oksygen til å distansere raskere, mens en lavere temperatur hemmer dissosiasjon (se Figur 2b). Imidlertid, den menneskelige kroppen tett regulerer temperaturen, slik at denne faktoren kan ikke påvirke gassutveksling i hele kroppen. Unntak til dette er i svært aktiv vev, noe som kan gi en større mengde energi enn det som er gitt ut som varme. Som et resultat, oksygen lett dissosierer fra hemoglobin, som er en mekanisme som bidrar til å gi aktiv vev med mer oksygen.,

Visse hormoner, slik som androgener, adrenalin, thyreoideahormoner, og veksthormon, kan påvirke oksygen–hemoglobin metning/disassosiasjon kurve ved å stimulere produksjonen av et stoff som heter 2,3-bisphosphoglycerate (BPG) av erytrocytter. BPG er et biprodukt av glykolysen. Fordi erytrocytter ikke inneholder mitokondrier, glykolysen, er den eneste metoden som disse cellene produserer ATP. BPG fremmer disassosiasjon av oksygen fra hemoglobin. Derfor, jo større konsentrasjon av BPG, mer lett oksygen dissosierer fra hemoglobin, til tross for sin partialtrykket.,

pH i blodet er en annen faktor som påvirker oksygen–hemoglobin metning/dissosiasjon kurve (se Figur 2). Den Bohr effekt er et fenomen som oppstår i forholdet mellom pH og oksygen er affinitet for hemoglobin: Et lavere, mer sure pH fremmer oksygen dissosiasjon fra hemoglobin. I motsetning til en høyere, eller mer grunnleggende, pH hemmer oksygen dissosiasjon fra hemoglobin. Jo større mengden av karbondioksid i blodet, jo mer molekyler som må konverteres, som i sin tur genererer hydrogen ioner og dermed senker pH., Videre, at blodets pH kan bli surere når visse biprodukter av celle metabolisme, for eksempel melkesyre, kullsyre, og karbondioksid, er sluppet ut i blodet.

Hemoglobin av Fosteret

fosteret har sin egen sirkulasjon med sine egne erytrocytter, men det er avhengig av moren for oksygen. Blod er levert til fosteret ved hjelp av navlestrengen, som er koblet til morkaken og atskilt fra mors blod av chorion. Mekanismen for gassutveksling i chorion er lik gassutveksling i luftveiene membran., Imidlertid er partialtrykket av oksygen blir lavere i mors blod i morkaken, på ca 35 til 50 mm Hg, enn det er i mors arterielt blod. Forskjellen i delvis presset mellom mors og fosterets blod er ikke store, så det partialtrykket av oksygen i fosterets blod i morkaken er ca 20 mm Hg. Derfor er det ikke så mye diffusjon av oksygen i fosterets blod forsyning. Fosteret’ hemoglobin overvinner dette problemet ved å ha en større affinitet for oksygen enn mors hemoglobin (Figur 3)., Både fosterets og voksne hemoglobin har fire underenhetene, men to av underenhetene av føtalt hemoglobin har en annen struktur som fører til føtalt hemoglobin å ha en større affinitet for oksygen enn ikke adult hemoglobin.

Figur 3. Oksygen-Hemoglobin Dissosiasjon Kurver i Fosteret og Voksne. Føtalt hemoglobin har en høyere affinitet for oksygen enn ikke adult hemoglobin.

Karbondioksid Transport i Blodet

karbondioksid er fraktet med tre store mekanismer., Den første mekanismen av karbondioksid transport av blod og plasma, som noen karbondioksid molekyler løses opp i blodet. Den andre mekanismen er transport i form av bikarbonat (HCO3–), som også oppløses i plasma. Den tredje mekanismen av karbondioksid transport er lik for transport av oksygen av erytrocytter.

Oppløst Karbondioksid

Selv om karbondioksid er ikke ansett for å være svært løselig i blodet, en liten del, om 7 til 10 prosent av karbondioksid som diffunderer inn i blodet fra vevet løser opp i plasma., Oppløst karbondioksid deretter reiser i blodet, og når blodet når pulmonal kapillærer, oppløst karbondioksid diffunderer over i luftveiene membranen inn i alveolene, hvor det er så pustet ut under lunge ventilasjon.

Bicarbonate Buffer

En stor andel—rundt 70 prosent av karbondioksid molekyler som diffuse i blodet transporteres til lungene som bicarbonate. De fleste bicarbonate er produsert i erytrocytter etter karbondioksid diffunderer inn i kapillærene, og senere inn i røde blodlegemer., Karbonsyre anhydrase (CA) fører til karbondioksid og vann for å danne syre, karbonsyre (H2CO3), som dissosierer i to ioner: bikarbonat (HCO3–) og hydrogen (H+). Følgende formel viser denne reaksjonen:

\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}

Bicarbonate har en tendens til å bygge opp i erytrocytter, slik at det er en større konsentrasjon av bikarbonat i erytrocytter enn i de omkringliggende blodplasma., Som et resultat, noen av bikarbonat vil forlate erytrocytter og flytte ned

konsentrasjon gradient i plasma i bytte for klorid (Cl–) ioner. Dette fenomenet refereres til som klorid skift og oppstår på grunn av utveksle en negativ ion-for en annen negativ ion, verken elektrisk ladning av erytrocytter eller at blodet er endret.

Ved pulmonal kapillærer, den kjemiske reaksjonen som produserte bicarbonate (vist ovenfor) er reversert, og det er karbondioksid og vann er produkter., Mye av bikarbonat i plasma re-går det erytrocytter i bytte for klorid ioner. Hydrogen ioner og bicarbonate ioner bli med å danne kullsyre, som omdannes til karbondioksid og vann ved karbonsyre anhydrase. Karbondioksid diffunderer ut av erytrocytter og i plasma, der det kan videre diffuse over luftveier membranen inn i alveolene til å bli pustet ut under lunge ventilasjon.

Carbaminohemoglobin

Om lag 20 prosent av karbondioksid er bundet av hemoglobin og transporteres til lungene., Karbondioksid ikke binde seg til jern som oksygen gjør; i stedet, karbondioksid bindes aminosyre moieties på globin deler av hemoglobin å danne carbaminohemoglobin, som former når hemoglobin og karbondioksid bindes. Når hemoglobin er ikke transportere oksygen, det har en tendens til å ha en blå-lilla tone til det, og skaper den mørkere rødbrun farge som er typisk for deoxygenated blod., Følgende formel viser dette reversibel reaksjon:

\text{CO}_2+\text{Hb}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2

Ligner for transport av oksygen ved heme, bindende og dissosiasjon av karbondioksid til og fra hemoglobin er avhengig av partialtrykket av karbondioksid. Fordi karbondioksid er gitt ut fra lungene, blodet som forlater lungene og når kroppens vev har en lavere partialtrykket av karbondioksid enn det som er funnet i vev., Som et resultat, karbondioksid forlater vev på grunn av dens høyere partialtrykket, går over i blodet, og deretter beveger seg inn i røde blodlegemer, binding til hemoglobin. I kontrast, i pulmonal kapillærer, den partialtrykket av karbondioksid er høy i forhold til i alveolene. Som et resultat, karbondioksid distanserer lett fra hemoglobin og diffunderer over i luftveiene membran i luften.,

I tillegg til partialtrykket av karbondioksid, oksygen metning av hemoglobin og partialtrykket av oksygen i blodet og påvirker også affinitet av hemoglobin for karbondioksid. Den Haldane effekt er et fenomen som oppstår i forholdet mellom partialtrykket av oksygen og affinitet av hemoglobin for karbondioksid. Hemoglobin som er mettet med oksygen ikke lett binder karbondioksid. Imidlertid, når oksygen er ikke bundet til å heme og partialtrykket av oksygen er lav, hemoglobin lett binder seg til karbondioksid.,

Praksis Spørsmålet

Se denne videoen for å se transport av oksygen fra lungene til vevene. Hvorfor er oksygenrikt blod lyse rødt, mens deoxygenated blod har en tendens til å være mer av en lilla farge?

Vis Svaret

Når oksygen binder seg til hemoglobin-molekylet, oxyhemoglobin er opprettet, som har en rød farge til det. Hemoglobin som ikke er bundet til oksygen har en tendens til å være mer av en blå–lilla farge. Oksygenrikt blod reiser gjennom systemisk arterier har store mengder oxyhemoglobin., Som blodet passerer gjennom vev, mye av oksygen er sluppet inn i systemisk kapillærer. Den deoxygenated blod tilbake gjennom systemisk årer, derfor inneholder mye mindre mengder oxyhemoglobin. Mer oxyhemoglobin som er til stede i blodet, jo rødere væsken vil være. Som et resultat, oksygenrikt blod vil være mye rødere i fargen enn deoxygenated blod.

Kapittel Omtale

Oksygen er i hovedsak transporteres via blodet av erytrocytter., Disse cellene inneholder en metalloprotein som heter hemoglobin, som er sammensatt av fire underenhetene med et ringformet struktur. Hver subunit inneholder ett atom av jern som er bundet til et molekyl av heme. Heme binder oksygen, slik at hver hemoglobin-molekylet kan binde seg opp til fire oksygen molekyler. Når alle heme enheter i blodet bundet til oksygen, hemoglobin er ansett for å være mettet. Hemoglobin er delvis mettet når bare noen heme enheter er bundet til oksygen., En oksygen–hemoglobin metning/dissosiasjon kurve er en vanlig måte å skildre forholdet mellom hvor lett oksygen binder seg til eller distanserer seg fra hemoglobin som en funksjon av partialtrykket av oksygen. Som partialtrykket av oksygen øker, lettere hemoglobin binder seg til oksygen. På samme tid, når ett molekyl oksygen er bundet av hemoglobin, ekstra oksygen molekyler mer lett binder seg til hemoglobin., Andre faktorer slik som temperatur, pH, den partialtrykket av karbondioksid, og konsentrasjonen av 2,3-bisphosphoglycerate kan forsterke eller hemme bindingen av hemoglobin og oksygen som godt. Føtalt hemoglobin har en annen struktur enn voksne hemoglobin, som resulterer i føtalt hemoglobin ha et større affinitet for oksygen enn voksne hemoglobin.

karbondioksid transporteres i blodet av tre forskjellige mekanismer: som oppløst karbondioksid, som bicarbonate, eller som carbaminohemoglobin. En liten del av karbondioksid gjenstår., Den største mengden transportert karbondioksid er som bicarbonate, dannet i erytrocytter. For denne konverteringen, karbondioksid er kombinert med vann ved hjelp av et enzym som kalles karbonsyre anhydrase. Denne kombinasjonen danner kullsyre, som spontant dissosierer i bicarbonate og hydrogen ioner. Som bicarbonate bygger seg opp i erytrocytter, det er flyttet over membranen i en plasma-i bytte for klorid ioner av en mekanisme som kalles den klorid skift., Ved pulmonal kapillærer, bicarbonate re-går erytrocytter i bytte for klorid-ioner, og reaksjonen med karbonsyre anhydrase er reversert, gjenskape karbondioksid og vann. Karbondioksid deretter diffunderer ut av erytrocytt og på tvers av luftveiene membran i luften. En middels mengde karbondioksid bindes direkte til hemoglobin å danne carbaminohemoglobin. Delvis presset av karbondioksid og oksygen, samt oksygen metning av hemoglobin, påvirkning av hvor raskt hemoglobin som binder karbondioksid., Mindre mettet hemoglobin er og jo lavere partialtrykket av oksygen i blodet er, jo lettere hemoglobin som binder karbondioksid. Dette er et eksempel på Haldane effekt.

Self Check

Svar på spørsmålet(s) nedenfor for å se hvor godt du forstår emnene som er nevnt i forrige avsnitt.

Kritisk Tenkning Spørsmål

  1. kan du Sammenligne og kontrast adult hemoglobin og føtalt hemoglobin.
  2. Beskrive forholdet mellom partialtrykket av oksygen og binding av oksygen til hemoglobin.,
  3. Beskrive tre måter som karbondioksid kan være fraktet til.
Vis Svar

  1. Både voksne og føtalt hemoglobin transport av oksygen via strykejern molekyler. Imidlertid, føtalt hemoglobin har ca 20 ganger større affinitet for oksygen enn ikke adult hemoglobin. Dette er på grunn av en forskjell i struktur; føtalt hemoglobin har to underenhetene som har en litt annen struktur enn de underenhetene adult hemoglobin.,
  2. forholdet mellom partialtrykket av oksygen og binding av hemoglobin til oksygen er beskrevet av oksygen–hemoglobin metning/dissosiasjon kurve. Som partialtrykket av oksygen øker, antall oksygen-molekyler bundet av hemoglobin øker, og dermed økt metning av hemoglobin.
  3. karbondioksid kan transporteres av tre mekanismer:oppløst i plasma,som bicarbonate,eller som carbaminohemoglobin. Oppløst i plasma, karbondioksid molekyler bare spre i blod fra vevet., Bicarbonate er skapt av en kjemisk reaksjon som skjer hovedsakelig i erytrocytter, bli med karbondioksid og vann ved karbonsyre anhydrase, produserer kullsyre, som bryter ned til bicarbonate og hydrogen ioner. Carbaminohemoglobin er bundet form av hemoglobin og karbondioksid.,es karbondioksid og vann og danner kullsyre

    klorid shift: fasilitert diffusjon at utveksling bikarbonat (HCO3–) med klor (Cl–) ion –

    – >

    carbaminohemoglobin: bundet form av hemoglobin og karbondioksid

    Haldane effekt: forholdet mellom partialtrykket av oksygen og affinitet av hemoglobin for karbondioksid

    oxyhemoglobin: (Hb–O2) bundet form av hemoglobin og oksygen

    oksygen–hemoglobin dissosiasjon kurve: en graf som beskriver forholdet av partialtrykket til binding av oksygen til heme og den påfølgende dissosiasjon fra heme

Legg igjen en kommentar

Din e-postadresse vil ikke bli publisert. Obligatoriske felt er merket med *