酵素は一般に球状タンパク質であり、単独でまたはより大きな複合体に作用する。 すべてのタンパク質と同様に、酵素は、三次元構造を生成するために折り畳まれたアミノ酸の線形鎖である。 アミノ酸の配列は、順番に酵素の触媒活性を決定する構造を指定します。 構造が機能を決定するが、新しい酵素の活性は、その構造だけではまだ予測することはできません。, 酵素構造は、加熱または化学変性剤にさらされると展開（変性）し、構造へのこの破壊は、典型的には活性の喪失を引き起こす。

タンパク質の折り畳みは、球状蛋白質または膜蛋白質がその仕事を正しく行うことができるかどうかの鍵である。 機能するには、正しい形に折り畳まなければなりません。 しかし、折り畳みに大きな役割を果たす水素結合はかなり弱く、いくつかを壊して他のものを形成し、タンパク質を変性させるために熱、酸性度、または他のストレスを取ることはありません。 これは、多くの生命体においてタイトな恒常性が生理学的に必要である理由の一つです。,

変性

変性は、タンパク質または核酸が、強酸または塩基、濃縮無機塩、organic媒（例えば、アルコールまたはクロロホルム）、放射線または熱などの外部ストレスまたは化合物の適用によって、それらの本来の状態で存在する四次構造、三次構造および二次構造を失うプロセスである。 生きている細胞の蛋白質が変性すれば、これは細胞の活動および多分細胞死の中断で起因します。, 変性タンパク質は、立体配座の変化や溶解性の喪失から疎水性基の暴露による凝集まで、幅広い特性を示すことができます。