toinen tärkeä aktiviteetti keuhkoissa on prosessi hengityksen, prosessi kaasun vaihto., Toiminto hengitys on tarjota happea käytettäväksi kehon soluihin aikana soluhengityksen ja poistamaan hiilidioksidia, jäte tuote soluhengityksessä, kehosta. Jotta hapen ja hiilidioksidin vaihto tapahtuisi, molemmat kaasut on kuljetettava ulkoisten ja sisäisten hengityspaikkojen välillä. Vaikka hiilidioksidi liukenee vereen happea paremmin, molemmat kaasut vaativat erikoistuneen kuljetusjärjestelmän, jotta suurin osa kaasumolekyyleistä voidaan siirtää keuhkojen ja muiden kudosten välillä.,

Hapen Kuljetus Veressä

Kuva 1. Hemoglobiini koostuu neljästä alayksiköstä, joista jokaisessa on yksi rautamolekyyli.

vaikka happea kulkeutuu veren kautta, voi muistaa, että happi ei liukene nesteisiin kovin hyvin. Pieni määrä happea liukenee vereen ja kulkeutuu verenkiertoon, mutta se on vain noin 1,5% kokonaismäärästä., Suurin osa happea kuljetetaan keuhkoista kudoksiin erikoistunut liikenteen järjestelmä, joka perustuu punasolujen—punasolujen. Punasoluissa on metalloproteiini, hemoglobiini, joka sitoo happimolekyylit punasoluun (Kuva 1). Hemi on osa hemoglobiini, joka sisältää rautaa, ja se on hemi, joka sitoo happea. Yksi punasolujen sisältää neljä rautaa ioneja, ja tämän vuoksi, jokainen punasolujen pystyy kuljettamaan jopa neljä molekyylejä happea., Koska happi leviää koko hengitysteiden kalvon alveolin kapillaarisen, se myös leviää osaksi punasolujen ja sitoo hemoglobiinia. Seuraavat palautuva kemiallinen reaktio kuvaa tuotannon lopputuotteen, oxyhemoglobin (Hb–O2), joka muodostuu, kun happea sitoutuu hemoglobiini. Oksihemoglobiini on kirkkaan punainen-värinen molekyyli, joka edistää hapetetun veren kirkkaanpunaista väriä.

Hb + O2 ↔ Hb − O2

tässä kaava, Hb edustaa vähennetty hemoglobiini, että hemoglobiini, joka ei ole happea pakko se., On olemassa useita tekijöitä mukana, miten helposti hemi sitoutuu ja hajoaa happea, jota käsitellään jäljempänä.

Toiminto Hemoglobiini

Hemoglobiini koostuu alayksikön proteiini rakenne, jota kutsutaan kvaternaarinen rakenne. Jokainen neljästä alayksiköstä, jotka muodostavat hemoglobiini on järjestetty rengas-kuten muoti -, rauta-atomiin kovalenttisesti sidottu hemin keskellä jokainen alayksikkö. Ensimmäisen happimolekyylin sitoutuminen aiheuttaa hemoglobiinin konformaatiomuutoksen, jonka avulla toinen happimolekyyli sitoutuu helpommin., Kuten jokainen molekyyli happi on sidottu, se helpottaa edelleen sitova seuraavan molekyyli, kunnes kaikki neljä hemi sivustot ovat käytössä happea. Päinvastainen tapahtuu samoin: Kun ensimmäisen happea molekyyli hajoaa ja on ”pudonnut pois” kudoksiin, seuraava happea molekyyli hajoaa helpommin. Kun kaikki neljä hemiä ovat käytössä, hemoglobiinin sanotaan olevan kylläinen. Kun yhdestä kolmeen hemiä on käytössä, hemoglobiinin sanotaan olevan osittain kylläinen., Siksi, kun otetaan huomioon veren kokonaisuutena, prosenttia käytettävissä hemi yksiköitä, jotka ovat sidottu happea kulloinkin kutsutaan hemoglobiini kylläisyys. 100 prosentin hemoglobiinisaturaatio tarkoittaa, että jokainen hemiyksikkö kaikissa elimistön punasoluissa sitoutuu Happeen. Terveellä yksilöllä, jolla on normaali hemoglobiinipitoisuus, hemoglobiinisaturaatio vaihtelee yleensä 95 prosentista 99 prosenttiin.

irtaantuu Happea Hemoglobiini

osapaine on tärkeä osa sitovat happea ja disassociation alkaen hemi., Happi–hemoglobiini dissosiaatio käyrä on kuvaaja, joka kuvaa suhdetta osittainen paine sitovat happea hemi ja sen jälkeen irtaantuu hemi (Kuva 2). Muista, että kaasut kulkevat suuremmasta osapaineesta matalamman osapaineen alueelle. Lisäksi happimolekyylin affiniteetti hemiin kasvaa, kun lisää happimolekyylejä sitoutuu. Siksi happea hemoglobiinin kylläisyyttä käyrä, koska hapen osapaine kasvaa, suhteellisesti suurempi määrä happea molekyylejä sitovat hemi., Ei ole yllättävää, happi–hemoglobiini kylläisyys/dissosiaatio käyrä osoittaa myös, että pienempi hapen osapaine on, sitä vähemmän happea on pakko hemi. Tämän seurauksena hapen osapaine on merkittävä rooli määritettäessä, missä määrin sitova happea hemi paikalla hengitysteiden kalvo, sekä aste dissosiaation happea hemi työmaalla kehon kudoksiin.

Kuva 2., Nämä kolme kaaviot osoittavat (a) suhdetta hapen osapaine ja hemoglobiinin kylläisyyttä, (b) vaikutus pH-happi–hemoglobiini dissosiaatio käyrä, ja (c) lämpötilan vaikutus hapen–hemoglobiini dissosiaatio käyrä.

taustalla olevia mekanismeja happea hemoglobiini kylläisyys/dissosiaatio käyrä toimivat myös automaattisen ohjauksen mekanismeja, jotka säätelevät kuinka paljon happea on toimitettu eri kudoksiin koko kehon. Tämä on tärkeää, koska jotkut kudokset on suurempi aineenvaihdunta kiihtyy kuin toiset., Erittäin aktiivinen kudosten, kuten lihasten, nopeasti käyttää happea tuottaa ATP, vähentää hapen osapaine kudoksessa noin 20 mmhg. Hapen osapaine sisällä hiussuonia on noin 100 mmhg, joten ero näiden kahden välillä on melko korkea, noin 80 mmhg. Seurauksena, suurempi määrä happea molekyylejä erottaa alkaen hemoglobiini ja siirtyä kudoksiin. Kääntöpuoli pätee kudoksiin, kuten rasvakudokseen (kehon rasva), joiden aineenvaihdunta on alhaisempi., Koska vähemmän happea käytetään näiden solujen hapen osapaine sisällä tällaisia kudoksia on edelleen suhteellisen korkea, mikä vähentää hapen molekyylejä, dissociating alkaen hemoglobiini ja syöttämällä kudosten soluvälinesteen. Vaikka laskimoveren sanotaan olevan deoksygenoitua, osa hapesta sitoutuu edelleen hemoglobiiniin sen punasoluissa. Näin saadaan happivaraus, jota voidaan käyttää, kun kudokset yhtäkkiä vaativat lisää happea.

muut tekijät kuin osapaine vaikuttavat myös happi–hemoglobiinin saturaatio – / dissosiaatiokäyrään., Esimerkiksi korkeampi lämpötila edistää hemoglobiinin ja hapen dissosiaatiota nopeammin, kun taas alempi lämpötila estää dissosiaatiota (KS.Kuva 2b). Ihmiskeho kuitenkin säätelee tiukasti lämpötilaa, joten tämä tekijä ei välttämättä vaikuta kaasun vaihtoon koko kehossa. Poikkeuksena tästä ovat erittäin aktiiviset kudokset, jotka voivat vapauttaa suuremman määrän energiaa kuin annetaan pois lämmöksi. Seurauksena, happea helposti hajoaa alkaen hemoglobiini, joka on mekanismi, joka auttaa antaa aktiivinen kudosten enemmän happea.,

Tietyt hormonit, kuten androgeenit, adrenaliini, kilpirauhasen hormonit ja kasvuhormoni voi vaikuttaa hapen hemoglobiini kylläisyys/disassociation käyrä stimuloimalla yhdiste nimeltään 2,3-bisphosphoglycerate (BPG) punasolujen. BPG on glykolyysin sivutuote. Koska punasolujen eivät sisällä mitokondrioita, glykolyysin on ainoa menetelmä, jolla nämä solut tuottavat ATP. BPG edistää hapen irtoamista hemoglobiinista. Näin ollen, mitä suurempi pitoisuus, BPG, helpommin happea hajoaa alkaen hemoglobiini, vaikka sen osapaine.,

pH verta on toinen tekijä, joka vaikuttaa hapen hemoglobiini kylläisyys/dissosiaatio-käyrä (ks. Kuva 2). Bohr vaikutus on ilmiö, joka syntyy suhde, pH ja happi on affiniteetti hemoglobiini: A pienempi, enemmän hapan pH edistää hapen irtaantuu hemoglobiini. Sen sijaan korkeampi, tai alkeellisempi, pH estää hapen dissosiaation hemoglobiinista. Suurempi määrä hiilidioksidia veressä, sitä enemmän molekyylejä, jotka on muunnettava, joka puolestaan tuottaa vetyioneja ja siten alentaa veren pH., Lisäksi veren pH voi tulla enemmän hapan, kun tiettyjä sivutuotteita solujen aineenvaihduntaa, kuten maitohappo, hiilihappo, ja hiilidioksidia vapautuu verenkiertoon.

Hemoglobiini-Sikiön

sikiö on oma liikkeeseen, jolla on oma punasolujen; kuitenkin, se on riippuvainen äidin happea. Veri syötetään sikiölle napanuoran kautta, joka on kytketty istukkaan ja erotettu äidin verestä korionilla. Mekanismi kaasun vaihto suonikalvon on samanlainen kuin kaasun vaihto hengitysteiden kalvo., Hapen osapaine on kuitenkin istukan äidin veressä pienempi, noin 35-50 mmHg, kuin äidin valtimoveressä. Ero osapaineen välillä äidin ja sikiön veri ei ole suuri, koska hapen osapaine sikiön verta istukka on noin 20 mmhg. Siksi hapen diffuusio sikiön verenkiertoon ei ole yhtä suuri. Sikiön hemoglobiini voittaa tämän ongelman siten, että sillä on suurempi affiniteetti Happeen kuin äidin hemoglobiinilla (kuva 3)., Sekä sikiön ja aikuisen hemoglobiini on neljä alayksikön, mutta kaksi alayksikön sikiön hemoglobiini on erilainen rakenne, joka aiheuttaa sikiön hemoglobiini on suurempi affiniteetti hapen kuin aikuisten hemoglobiini.

Kuva 3. Happi-hemoglobiini Dissosiaatiokäyrät sikiöllä ja aikuisella. Sikiön hemoglobiinilla on suurempi affiniteetti Happeen kuin aikuisen hemoglobiinilla.

Hiilidioksidin Kuljetus Veressä

hiilidioksidi kuljetetaan kolme suurta mekanismeja., Ensimmäinen hiilidioksidin kuljetusmekanismi on veriplasma, sillä jotkut hiilidioksidimolekyylit liukenevat veressä. Toinen mekanismi on kuljettaminen bikarbonaattina (HCO3 -), joka liukenee myös plasmaan. Kolmas hiilidioksidin kuljetusmekanismi on samanlainen kuin hapen kuljettaminen punasoluilla.

Liuennut Hiilidioksidi,

Vaikka hiilidioksidia ei katsota olevan erittäin liukoinen veren, pieni osa—noin 7-10 prosenttia—hiilidioksidi diffundoituu verenkiertoon kudoksiin liukenee plasmaan., Liuenneen hiilidioksidin sitten matkustaa verenkierrossa ja kun veri pääsee keuhkojen kapillaareja, liuennut hiilidioksidi leviää koko hengitysteiden kalvo osaksi keuhkorakkuloihin, jossa se on sitten uloshengitysilman aikana keuhkojen tuuletus.

bikarbonaattipuskurissa

suuri osa—noin 70 prosenttia—hiilidioksidi-molekyylejä, jotka kulkeutuvat veren kuljetetaan keuhkoihin kuin bikarbonaatti. Useimmat bikarbonaatti on tuotettu punasolujen jälkeen hiilidioksidi diffundoituu osaksi hiussuonia, ja myöhemmin punasolujen., Hiilihappoanhydraasi (CA) aiheuttaa hiilidioksidin ja veden kanssa muodostaen hiilihappoa (H2CO3), joka hajoaa kahteen ioneja: bikarbonaatti (HCO3–) ja vety (H+). Seuraava kaava kuvaa tätä reaktiota:

\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}

Bikarbonaatti on taipumus kerääntyä punasolujen, joten se on suurempi pitoisuus bikarbonaatti punasolujen kuin ympäröivän veren plasmassa., Seurauksena, jotkut bikarbonaatti jättää punasolujen ja siirrä alas sen

– pitoisuus gradientti plasmaan vastineeksi kloridi (Cl–) – ioneja. Tätä ilmiötä kutsutaan kloridi-shift ja tapahtuu, koska vaihtamalla yksi negatiivinen ioni toinen negatiivinen ioni, eikä sähkövaraus punasolujen eikä sitä, että veressä on muuttunut.

keuhkojen hiussuonissa bikarbonaattia (yllä esitetty) tuottanut kemiallinen reaktio on päinvastainen, ja tuotteina ovat hiilidioksidi ja vesi., Suuri osa plasman bikarbonaatista siirtyy uudelleen punasoluihin kloridi-ionien vastineeksi. Vetyionit ja bikarbonaatti-ionit yhtyvät muodostaen hiilihappoa, joka muuttuu hiilidioksidiksi ja vedeksi hiilihappoanhydraasin vaikutuksesta. Hiilidioksidi diffundoituu ulos punasoluihin ja plasmaan, jossa se voi edelleen hajanainen koko hengitysteiden kalvo osaksi keuhkorakkuloihin olla uloshengitysilman aikana keuhkojen tuuletus.

Carbaminohemoglobin

Noin 20 prosenttia hiilidioksidia sitoutuu hemoglobiinin ja kuljetetaan keuhkoihin., Hiilidioksidia ei sitoudu rautaa kuin happi ei; sen sijaan, hiilidioksidi sitoo aminohappo moieties on globiinia osia hemoglobiini muodostaa carbaminohemoglobin, joka muodostuu, kun hemoglobiini ja hiilidioksidia sitomaan. Kun hemoglobiini on kuljettaa happea, se yleensä on sinertävä-violetti sävy, luoden tummemman viininpunainen väri tyypillinen hapetonta verta., Seuraava kaava kuvaa tätä palautuva reaktio:

\text{CO}_2+\text{Hb}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2

Samanlainen hapen hemi, sitova ja dissosiaatio hiilidioksidia ja hemoglobiini on riippuvainen osapaine hiilidioksidia. Koska hiilidioksidi vapautuu keuhkoihin, veri jää keuhkoihin ja saavuttaa kehon kudosten on pienempi osapaine hiilidioksidia kuin löytyy kudoksissa., Tämän seurauksena hiilidioksidia poistuu kudoksista, koska sen suurempi osapaine, siirtyy verenkiertoon, ja sitten siirtyy punasoluja, sitova hemoglobiini. Sen sijaan keuhkojen hiussuonissa hiilidioksidin osapaine on suuri verrattuna keuhkorakkuloihin. Tämän seurauksena hiilidioksidi hajoaa helposti hemoglobiinista ja diffundoituu hengitysteiden kalvon poikki ilmaan.,

lisäksi osittainen paine hiilidioksidi, happisaturaatio, hemoglobiini ja hapen osapaine veressä vaikuttaa myös affiniteetti hemoglobiinin hiilidioksidia. Myös Haldane vaikutus on ilmiö, joka syntyy suhde hapen osapaine ja affiniteetti hemoglobiinin hiilidioksidia. Hapen kyllästämä hemoglobiini ei sido helposti hiilidioksidia. Kun happi ei kuitenkaan sitoudu hemiin ja hapen osapaine on alhainen, hemoglobiini sitoutuu helposti hiilidioksidiin.,

Luku Arvostelu

Happi on ensisijaisesti kuljetettava kautta veren punasoluihin., Näissä soluissa on hemoglobiiniksi kutsuttu metalloproteiini, joka koostuu neljästä alayksiköstä, joilla on rengasmainen rakenne. Jokaisessa alayksikössä on yksi rauta-atomi, joka on sitoutunut hemimolekyyliin. Heme sitoo happea niin, että jokainen hemoglobiinimolekyyli voi sitoutua jopa neljään happimolekyyliin. Kun kaikki hemin yksiköiden veri sitoo happea, hemoglobiini pidetään tyydyttyneitä. Hemoglobiini on osittain kylläinen, kun vain osa hemiyksiköistä sitoutuu Happeen., Happi–hemoglobiini kylläisyys/dissosiaatio-käyrä on yleinen tapa kuvata suhdetta, kuinka helposti happea sitoutuu tai hajoaa alkaen hemoglobiini funktiona hapen osapaine. Kun hapen osapaine kasvaa, sitä helpommin hemoglobiini sitoutuu Happeen. Samaan aikaan, kun yhden molekyylin happea sitoo hemoglobiini, happea molekyylien helpommin sitoutua hemoglobiinin., Muut tekijät, kuten lämpötila, pH, osittainen paine, hiilidioksidin, pitoisuus 2,3-bisphosphoglycerate voi parantaa tai estää sitova hemoglobiini ja happea samoin. Sikiön hemoglobiini on rakenteeltaan erilainen kuin aikuisten hemoglobiini, minkä seurauksena sikiön hemoglobiini on suurempi affiniteetti happea kuin aikuisten hemoglobiini.

hiilidioksidi kuljetetaan verta kolme eri mekanismia: kuten liuennutta hiilidioksidia, kuten bikarbonaatin, tai kuten carbaminohemoglobin. Pieni osa hiilidioksidista jää jäljelle., Suurin määrä kuljetettua hiilidioksidia on bikarbonaattina, joka muodostuu punasoluissa. Tätä konversiota varten hiilidioksidi yhdistetään veteen hiilihappoanhydraasi-nimisen entsyymin avulla. Tämä yhdistelmä muodostaa hiilihappoa, joka spontaanisti hajoaa bikarbonaatiksi ja vetyioneiksi. Koska bikarbonaatti kerääntyy punasoluihin, se siirtyy kalvon poikki plasmaan kloridi-ionien vastikkeeksi kloridisiirtymäksi kutsutulla mekanismilla., Tällä keuhkojen kapillaareja, bikarbonaatti uudelleen tulee punasolujen vastineeksi kloridi-ioneja, ja reaktio hiilihappoanhydraasin on päinvastainen, uudestaan hiilidioksidia ja vettä. Tämän jälkeen hiilidioksidi diffundoituu punasolusta ja hengitysikalvon poikki ilmaan. Välituote hiilidioksidia sitoutuu suoraan hemoglobiiniin muodostaen karbaminohemoglobiinia. Osittainen paineet hiilidioksidia ja happea, sekä happisaturaatio, hemoglobiini, vaikuttaa siihen, miten helposti hemoglobiini sitoo hiilidioksidia., Mitä vähemmän tyydyttynyttä hemoglobiinia on ja mitä matalampi veren hapen osapaine on, sitä helpommin hemoglobiini sitoutuu hiilidioksidiin. Tämä on esimerkki Haldane-efektistä.

Self Check

vastaa alla olevaan kysymykseen(s) nähdäksesi, kuinka hyvin ymmärrät edellisessä jaksossa käsiteltyjä aiheita.