Den anden store aktivitet i lungerne er den proces, respiration, den proces af gas udveksling., Respirationens funktion er at tilvejebringe ilt til brug af kropsceller under cellulær respiration og eliminere kuldio .id, et affaldsprodukt af cellulær respiration, fra kroppen. For at udvekslingen af ilt og kuldio .id skal forekomme, skal begge gasser transporteres mellem de ydre og indre respirationssteder. Selvom kuldio .id er mere opløseligt end ilt i Blod, kræver begge gasser et specialiseret transportsystem for størstedelen af gasmolekylerne, der skal flyttes mellem lungerne og andre væv.,

Ilt-Transport i Blodet

Figur 1. Hæmoglobin består af fire underenheder, der hver indeholder et molekyle jern.

selvom ilt transporteres via blodet, kan du huske, at ilt ikke er meget opløseligt i væsker. En lille mængde ilt opløses i blodet og transporteres i blodbanen, men det er kun omkring 1,5% af den samlede mængde., Størstedelen af iltmolekyler transporteres fra lungerne til kroppens væv af et specialiseret transportsystem, der er afhængig af erytrocyten—den røde blodlegeme. Erythrocytter indeholder et metalloprotein, hæmoglobin, som tjener til at binde iltmolekyler til erythrocyten (Figur 1). Heme er den del af hæmoglobin, der indeholder jern, og det er hæm, der binder ilt. En erythrocyt indeholder fire jernioner, og på grund af dette er hver erythrocyt i stand til at bære op til fire molekyler ilt., Når ilt diffunderer over luftvejsmembranen fra alveolen til kapillæren, diffunderer den også ind i de røde blodlegemer og er bundet af hæmoglobin. Den følgende reversible kemiske reaktion beskriver produktionen af slutproduktet, o .yhemoglobin (Hb–O2), som dannes, når ilt binder til hæmoglobin. O .yhemoglobin er et lyst rødfarvet molekyle, der bidrager til den lyse røde farve af iltet blod.

Hb + O2.Hb − O2

i denne formel repræsenterer Hb reduceret hæmoglobin, det vil sige hæmoglobin, der ikke har ilt bundet til det., Der er flere faktorer involveret i, hvor let hæm binder til og adskiller sig fra ilt, som vil blive diskuteret i de efterfølgende afsnit.

funktion af hæmoglobin

hæmoglobin består af underenheder, en proteinstruktur, der betegnes som en kvaternær struktur. Hver af de fire underenheder, der udgør hæmoglobin, er arrangeret på en ringlignende måde, med et jernatom kovalent bundet til hæmmen i midten af hver underenhed. Binding af det første iltmolekyle forårsager en konformationsændring i hæmoglobin, der tillader det andet iltmolekyle at binde lettere., Da hvert iltmolekyle er bundet, letter det yderligere bindingen af det næste molekyle, indtil alle fire heme-steder er optaget af ilt. Det modsatte forekommer også: efter at det første iltmolekyle dissocierer og “tabes” ved vævene, dissocierer det næste iltmolekyle lettere. Når alle fire heme-steder er optaget, siges hæmoglobinet at være mættet. Når en til tre heme-steder er besat, siges hæmoglobinet at være delvist mættet., Derfor, når man overvejer blodet som helhed, kaldes procentdelen af de tilgængelige hæm-enheder, der er bundet til ilt på et givet tidspunkt, hæmoglobinmætning. Hæmoglobinmætning på 100 procent betyder, at hver hæm enhed i alle erytrocytter i kroppen er bundet til ilt. Hos et sundt individ med normale hæmoglobinniveauer varierer hæmoglobinmætning generelt fra 95 procent til 99 procent.

O Oxygenygendissociation fra hæmoglobin

partialtryk er et vigtigt aspekt af bindingen af ilt til og adskillelse fra hæm., En O oxygenygen–hæmoglobin dissociationskurve er en graf, der beskriver forholdet mellem partialtryk og bindingen af ilt til hæm og dets efterfølgende dissociation fra hæm (figur 2). Husk, at gasser rejser fra et område med højere partialtryk til et område med lavere partialtryk. Derudover øges affiniteten af et iltmolekyle til hæm, efterhånden som flere iltmolekyler er bundet. Derfor er et forholdsmæssigt større antal iltmolekyler bundet af hæm i ilt–hæmoglobinmætningskurven, når partialtrykket af ilt øges., Ikke overraskende viser ilt-hæmoglobinmætning / dissociationskurve også, at jo lavere partialtrykket af ilt, jo færre iltmolekyler er bundet til hæm. Som følge heraf spiller partialtrykket af ilt en vigtig rolle ved bestemmelsen af graden af binding af ilt til hæm på stedet for respiratorisk membran samt graden af dissociation af ilt fra hæm på stedet for kropsvæv.

Figur 2., Disse tre grafer viser (a) forholdet mellem partialtrykket af ilt og hæmoglobin mætning, (b) effekten af pH på ilt–hæmoglobin dissociation kurve, og (c) effekten af temperatur på ilt–hæmoglobin dissociation kurve.

mekanismerne bag ilt–hæmoglobinmætning / dissociationskurve tjener også som automatiske kontrolmekanismer, der regulerer, hvor meget ilt der leveres til forskellige væv i hele kroppen. Dette er vigtigt, fordi nogle væv har en højere metabolisk hastighed end andre., Meget aktive væv, såsom muskler, bruger hurtigt ilt til at producere ATP, hvilket sænker partialtrykket af ilt i vævet til omkring 20 mm Hg. Partialtrykket af ilt inde i kapillærerne er omkring 100 mm Hg, så forskellen mellem de to bliver ret høj, omkring 80 mm Hg. Som følge heraf dissocierer et større antal iltmolekyler fra hæmoglobin og kommer ind i vævene. Det modsatte gælder for væv, såsom fedt (kropsfedt), som har lavere metaboliske hastigheder., Fordi mindre ilt bruges af disse celler, forbliver partialtrykket af ilt i sådanne væv relativt højt, hvilket resulterer i færre iltmolekyler, der dissocierer fra hæmoglobin og trænger ind i vævets interstitielle væske. Selvom venøst blod siges at være deo .ygeneret, er noget ilt stadig bundet til hæmoglobin i dets røde blodlegemer. Dette giver en iltreserve, der kan bruges, når væv pludselig kræver mere ilt.

andre faktorer end partielt tryk påvirker også ilt–hæmoglobinmætning / dissociationskurve., For eksempel fremmer en højere temperatur hæmoglobin og ilt til at dissociere hurtigere, mens en lavere temperatur hæmmer dissociation (se figur 2b). Imidlertid regulerer menneskekroppen temperaturen tæt, så denne faktor kan ikke påvirke gasudveksling i hele kroppen. Undtagelsen til dette er i meget aktive væv, som kan frigive en større mængde energi end afgives som varme. Som følge heraf adskiller ilt let fra hæmoglobin, hvilket er en mekanisme, der hjælper med at tilvejebringe aktive væv med mere ilt.,

visse hormoner, såsom androgener, epinephrin, skjoldbruskkirtelhormoner og væksthormon, kan påvirke ilt–hæmoglobinmætning / disassociationskurven ved at stimulere produktionen af en forbindelse kaldet 2,3-bisphosphoglycerat (BPG) af erytrocytter. BPG er et biprodukt af glycolyse. Fordi erythrocytter ikke indeholder mitokondrier, er glycolyse den eneste metode, hvormed disse celler producerer ATP. BPG fremmer adskillelsen af ilt fra hæmoglobin. Derfor er jo større koncentrationen af BPG, jo lettere o .ygen adskiller sig fra hæmoglobin, på trods af dets partielle tryk.,

blodets pH er en anden faktor, der påvirker ilt–hæmoglobinmætning / dissociationskurve (se figur 2). Bohr-effekten er et fænomen, der udspringer af forholdet mellem pH og ilt ‘ s affinitet til hæmoglobin: En lavere, mere sur pH fremmer ilt dissociation fra hæmoglobin. I modsætning hertil hæmmer en højere eller mere basisk pH o oxygenygendissociation fra hæmoglobin. Jo større mængden af kuldio .id i blodet er, desto flere molekyler skal der omdannes, hvilket igen genererer hydrogenioner og dermed sænker blodets pH., Endvidere, blod pH kan blive mere sure, når visse biprodukter af cellemetabolisme, såsom mælkesyre, kulsyre, og kuldio .id, frigives i blodbanen.

hæmoglobin af fosteret

fosteret har sin egen cirkulation med sine egne erythrocytter; det er dog afhængigt af moderen for ilt. Blod leveres til fosteret ved hjælp af navlestrengen, som er forbundet med moderkagen og adskilt fra moderens blod ved korionen. Mekanismen for gasudveksling ved korionen ligner gasudveksling ved respiratorisk membran., Imidlertid er partialtrykket af ilt lavere i moderens blod i moderkagen, omkring 35 Til 50 mm Hg, end det er i moderens arterielle blod. Forskellen i partialtryk mellem moder – og føtalblod er ikke stor, da partialtrykket af ilt i føtalblod ved moderkagen er omkring 20 mm Hg. Derfor er der ikke så meget diffusion af ilt i føtal blodforsyningen. Fostrets hæmoglobin overvinder dette problem ved at have en større affinitet for ilt end moderens hæmoglobin (figur 3)., Både foster og voksne hæmoglobin har fire underenheder, men to af underenheder af føtal hæmoglobin har en anden struktur, som får føtal hæmoglobin til at have en større affinitet for ilt, end adult hæmoglobin.

Figur 3. O oxygenygen-hæmoglobin Dissociation kurver hos fosteret og voksne. Føtal hæmoglobin har en større affinitet for ilt end voksen hæmoglobin.

Kuldio .idtransport i blodet

Kuldio .id transporteres af tre hovedmekanismer., Den første mekanisme for kuldio .idtransport er ved blodplasma, da nogle kuldio .idmolekyler opløses i blodet. Den anden mekanisme er transport i form af bicarbonat (HCO3–), som også opløses i plasma. Den tredje mekanisme for kuldio .idtransport ligner transporten af ilt med erythrocytter.

Opløst Kuldioxid

Selv om kuldioxid er ikke anses for at være yderst opløseligt i blod, en lille del—omkring 7 til 10 procent—af den kuldioxid, der diffunderer ind i blod fra væv er opløst i plasma., Det opløste kuldioxid derefter rejser i blodbanen og når blodet når de pulmonale kapillærer, opløst kuldioxid spreder sig på tværs i luftvejene membran ind i alveolerne, hvor det er så udåndede under pulmonar ventilation.

Bicarbonatbuffer

en stor fraktion—omkring 70 procent—af kuldio .idmolekylerne, der diffunderer ind i blodet, transporteres til lungerne som bicarbonat. De fleste bicarbonat produceres i erytrocytter, efter at kuldio .id diffunderer ind i kapillærerne og derefter ind i røde blodlegemer., Kulsyreanhydrase (CA) får kuldio .id og vand til at danne kulsyre (H2CO3), som dissocierer til to ioner: bicarbonat (HCO3–) og hydrogen (h+). Følgende formel viser, at denne reaktion:

\text{CO}_2+\text{H}_2\text{O}\overset{\text{CA}}\longleftrightarrow\text{H}_2\text{CO}_3\to\text{H}^{+}+\text{HCO}_{3}^{−}

Bikarbonat har en tendens til at bygge op i erythrocytter, så der er en større koncentration af bicarbonat i erythrocytter end i de omkringliggende blod plasma., Som et resultat vil nogle af bicarbonatet forlade erytrocytterne og bevæge sig ned dens

koncentrationsgradient i plasmaet i bytte for chlorid (Cl–) ioner. Dette fænomen kaldes chloridforskydningen og forekommer, fordi ved at udveksle en negativ ion til en anden negativ ion, ændres hverken den elektriske ladning af erytrocytterne eller blodet.

Ved lungekapillærerne vendes den kemiske reaktion, der producerede bicarbonat (vist ovenfor), og kuldio .id og vand er produkterne., Meget af bicarbonatet i plasmaet går igen ind i erytrocytterne i bytte for chloridioner. Hydrogenioner og bikarbonationer slutter sig til dannelse af kulsyre, som omdannes til kuldio .id og vand ved kulsyreanhydrase. Kuldio .id diffunderer ud af erytrocytterne og ind i plasmaet, hvor det yderligere kan diffundere over luftvejsmembranen ind i alveolerne, der skal udåndes under lungeventilation.

Carbaminohemoglobin

Omkring 20 procent af kuldioxid er bundet af hæmoglobin og transporteres til lungerne., Kuldioxid ikke binde sig til jern, som ilt gør; i stedet, kuldioxid binder aminosyre den ene eller begge sider på globin dele af hæmoglobin til at danne carbaminohemoglobin, som former, når hæmoglobin og kuldioxid binder. Når hæmoglobin ikke transporterer ilt, har det en tendens til at have en blålig-lilla tone til det, hvilket skaber den mørkere rødbrune farve, der er typisk for deo .ygeneret blod., Følgende formel viser denne reversible reaktion:

\text{CO}_2+\text{Hb}\longleftrightarrow\text{HbCO}_2

Lignende til transport af ilt af hæm, er den bindende, og dissociation af kuldioxid til og fra hæmoglobin er afhængig af partialtrykket af kuldioxid. Fordi kuldio .id frigives fra lungerne, har blod, der forlader lungerne og når kropsvæv, et lavere partialtryk af kuldio .id end der findes i vævene., Som følge heraf forlader kuldio .id vævene på grund af dets højere partialtryk, kommer ind i blodet og bevæger sig derefter ind i røde blodlegemer, der binder til hæmoglobin. I modsætning hertil er partialtrykket af kuldio .id i lungekapillærerne højt sammenlignet med i alveolerne. Som et resultat adskilles kuldio .id let fra hæmoglobin og diffunderer over luftvejsmembranen i luften.,

ud over at partialtrykket af kuldioxid, ilt mætning af hæmoglobin og partialtrykket af ilt i blodet, påvirker også affinitet til hæmoglobin for kuldioxid. Haldan-effekten er et fænomen, der stammer fra forholdet mellem partialtrykket af ilt og hæmoglobinets affinitet for kuldio .id. Hæmoglobin, der er mættet med ilt, binder ikke let kuldio .id. Men når ilt ikke er bundet til hæm og partialtrykket af ilt er lavt, binder hæmoglobin let til kuldio .id.,

Kapitelanmeldelse

ilt transporteres primært gennem blodet af erytrocytter., Disse celler indeholder et metalloprotein kaldet hæmoglobin, som består af fire underenheder med en ringlignende struktur. Hver underenhed indeholder et jernatom bundet til et heme-molekyle. Hæm binder ilt, så hvert hæmoglobinmolekyle kan binde op til fire iltmolekyler. Når alle heme-enhederne i blodet er bundet til ilt, anses hæmoglobin for at være mættet. Hæmoglobin er delvist mættet, når kun nogle heme-enheder er bundet til ilt., En ilt-hæmoglobinmætning / dissociationskurve er en almindelig måde at skildre forholdet mellem, hvor let ilt binder til eller dissocierer fra hæmoglobin som en funktion af det partielle tryk af ilt. Når partialtrykket af ilt øges, binder det lettere hæmoglobin til ilt. På samme tid, når et iltmolekyle er bundet af hæmoglobin, binder yderligere iltmolekyler lettere til hæmoglobin., Andre faktorer såsom temperatur, pH, partialtrykket af kuldio .id og koncentrationen af 2,3-bisphosphoglycerat kan også forbedre eller hæmme bindingen af hæmoglobin og ilt. Føtal hæmoglobin har en anden struktur end voksen hæmoglobin, hvilket resulterer i, at føtal hæmoglobin har en større affinitet for ilt end voksen hæmoglobin.

Kuldio .id transporteres i blod ved tre forskellige mekanismer: som opløst kuldio .id, som bicarbonat eller som carbaminohemoglobin. En lille del af kuldio .id forbliver., Den største mængde transporteret kuldio .id er som bicarbonat, dannet i erythrocytter. Til denne omdannelse kombineres kuldio .id med vand ved hjælp af et en .ym kaldet kulsyreanhydrase. Denne kombination danner kulsyre, som spontant dissocierer til bicarbonat og hydrogenioner. Når bicarbonat opbygges i erytrocytter, flyttes det over membranen ind i plasmaet i bytte for chloridioner ved hjælp af en mekanisme kaldet chloridskiftet., Ved lungekapillærerne går bicarbonat igen ind i erythrocytter i bytte for chloridioner, og reaktionen med kulsyreanhydrase vendes, hvilket genskaber kuldio .id og vand. Kuldio .id diffunderer derefter ud af erytrocyten og over luftvejsmembranen ind i luften. En mellemliggende mængde kuldio .id binder direkte til hæmoglobin for at danne carbaminohemoglobin. Partialtrykket af kuldio .id og ilt samt iltmætning af hæmoglobin påvirker, hvor let hæmoglobin binder kuldio .id., Jo mindre mættet hæmoglobin er, og jo lavere partialtrykket af ilt i blodet er, jo lettere binder hæmoglobin til kuldio .id. Dette er et eksempel på Haldane-effekten.

selvkontrol

svar på spørgsmålet(erne) nedenfor for at se, hvor godt du forstår emnerne i det foregående afsnit.